DNA Hormone Health test

AGBL1 (ATP/GTP-bindande proteinliknande 1): AGBL1, som tillhör familjen ATP/GTP-bindande proteinliknande proteiner, spelar en avgörande roll i cellulära processer som involverar nukleotidbindning och hydrolys. Detta protein är djupt involverat i olika cellulära funktioner, inklusive cytoskeletal organisation, vesikulär trafik och signaltransduktionsvägar, genom att modulera dynamiken i nukleotidmetabolismen. AGBL1:s aktivitet är avgörande för att upprätthålla cellulär homeostas och orkestrera dynamiska cellulära svar på extracellulära signaler. Dysreglering av AGBL1 har varit inblandad i många patologiska tillstånd, inklusive neurodegenerativa sjukdomar, cancerutveckling och immunsjukdomar, vilket understryker dess betydelse för cellulär fysiologi och sjukdomspatogenes. Att förstå de exakta mekanismer som styr AGBL1-funktionen är lovande för att utveckla riktade terapeutiska interventioner för ett brett spektrum av cellulära dysfunktioner.

AGPAT2 (1-acylglycerol-3-fosfat O-acyltransferas 2): AGPAT2 är ett viktigt enzym som är involverat i lipidmetabolismen, särskilt i biosyntesen av fosfolipider och triglycerider. Det katalyserar omvandlingen av lysofosfatidinsyra (LPA) till fosfatidinsyra (PA), ett viktigt steg i Kennedy-vägen för triacylglycerolsyntes. AGPAT2 spelar en viktig roll i olika cellulära processer, t.ex. adipocytdifferentiering, lipidlagring och membranbiogenes. Dysreglering av AGPAT2-aktiviteten har kopplats till metaboliska störningar som fetma, insulinresistens och dyslipidemi. Dessutom är mutationer i AGPAT2-genen associerade med kongenital generaliserad lipodystrofi typ 1 (CGL1), en sällsynt genetisk sjukdom som kännetecknas av förlust av fettvävnad och metaboliska abnormiteter. Att förstå regleringen av och funktionen hos AGPAT2 är avgörande för att förstå komplexiteten i lipidhomeostas och utveckla riktade terapier för metaboliska störningar.

CD200R1 (Cluster of Differentiation 200 Receptor 1): CD200R1, en medlem av immunglobulinsuperfamiljen, fungerar som en viktig regulator av immunsvar och cellulära interaktioner. Denna receptor uttrycks tydligt på olika immunceller, inklusive makrofager, dendritiska celler och B-celler. Dess primära ligand, CD200, uttrycks på ett brett spektrum av celltyper och fungerar som en undertryckande signal för att modulera immunaktiviteten. CD200R1:s engagemang med CD200 initierar hämmande signalkaskader, vilket resulterar i dämpning av inflammatoriska reaktioner och främjande av immuntolerans. Dessutom har CD200R1-signalering kopplats till upprätthållandet av immunhomeostas och förebyggandet av överdriven vävnadsskada under inflammatoriska processer. Dysreglering av CD200R1-medierad signalering har förknippats med autoimmuna sjukdomar, neuroinflammation och försämrad immunövervakning mot cancer. Förståelsen för CD200R1:s intrikata roll i immunregleringen belyser dess potential som ett terapeutiskt mål för att manipulera immunsvaret vid olika sjukdomstillstånd.

EPHB2 (Ephrin typ B-receptor 2): EPHB2, en medlem av Eph-receptor-tyrosinkinasfamiljen, spelar en avgörande roll för att förmedla cell-cell-kommunikation och vävnadsorganisation. Genom sin interaktion med ephrinligander reglerar EPHB2 olika processer som cellmigration, adhesion och axonstyrning under utveckling och vuxen ålder. Denna receptor är viktig för att upprätthålla vävnadsarkitektur och funktion, särskilt i nervsystemet och epitelvävnader. Dysreglering av EPHB2-signalering har varit inblandad i olika patologiska tillstånd, inklusive cancerprogression, neurologiska utvecklingsstörningar och vävnadsmissbildning. Den intrikata balansen i EPHB2-aktiviteten understryker dess betydelse för att orkestrera cellulär dynamik och belyser dess potential som terapeutiskt mål vid tillstånd relaterade till avvikande cell-cell-kommunikation och vävnadsorganisation.

ERBB4 (Erb-B2 receptor tyrosinkinas 4): ERBB4, en medlem av familjen epidermal tillväxtfaktorreceptor (EGFR), fungerar som en viktig regulator i olika cellulära processer. Detta transmembrana receptortyrosinkinas är på ett komplicerat sätt involverat i signalvägar som styr cellproliferation, differentiering och överlevnad. Dess roll sträcker sig bortom cellulära processer och påverkar bland annat organutveckling, synaptisk plasticitet och hjärtfunktion. ERBB4:s aktivering utlöser nedströmskaskader som modulerar genuttryck och cellulärt beteende, vilket bidrar väsentligt till vävnadens homeostas och utveckling. Dessutom har dess dysreglering varit inblandad i olika patologier, inklusive cancerprogression, neurologiska störningar och hjärtabnormiteter. De mångfacetterade funktionerna hos ERBB4 understryker dess betydelse som ett potentiellt terapeutiskt mål och diagnostisk markör för olika sjukdomar. Arbetet med att klargöra de komplicerade mekanismer som styr ERBB4-signalering är lovande för nya terapeutiska interventioner som syftar till att behandla ett spektrum av sjukdomar.

FBLL1 (Fibroblastliknande protein 1): FBLL1, en medlem av den fibroblastliknande proteinfamiljen, fungerar som en central aktör i orkestreringen av cellulära interaktioner inom den extracellulära matrixen (ECM). Genom sina reglerande funktioner utövar FBLL1 ett djupgående inflytande på olika fysiologiska processer, som omfattar vävnadsregenerering, vaskulär utveckling och embryogenes, genom att modulera ECM:s sammansättning och arkitektur. Den finjusterade aktiviteten hos FBLL1 är oumbärlig för upprätthållandet av vävnadshomeostas och reparationsmekanismer. Avvikande uttryck eller dysreglering av FBLL1 har dock varit inblandat i patogenesen för flera sjukdomar, inklusive cancerprogression, vävnadsfibros och inflammatoriska tillstånd. Förståelsen av den intrikata kontrollen av FBLL1-aktiviteten understryker dess betydelse för att bevara vävnadsintegriteten och understryker dess potential som ett terapeutiskt mål vid ECM-relaterade sjukdomar.

GALNT13 (polypeptid N-acetylgalaktosaminyltransferas 13): GALNT13 är en medlem av GalNAc-transferasfamiljen, som katalyserar det första steget i O-länkad glykosylering genom att överföra N-acetylgalaktosamin (GalNAc) till serin- och treoninrester i målproteiner. GALNT13 modifierar specifikt proteinsubstrat i Golgi-apparaten och påverkar olika cellulära processer såsom proteinhandel, sekretion och cellytinteraktioner. Detta enzym är inblandat i den posttranslationella modifieringen av proteiner som är involverade i cellsignalering, adhesion och immunsvar, och spelar därmed en avgörande roll för cellulär kommunikation och homeostas. Dysreglering av GALNT13 har förknippats med flera sjukdomar, inklusive cancer och metaboliska störningar, vilket understryker dess betydelse i fysiologiska och patologiska sammanhang. Att förstå funktionen och regleringen av GALNT13 ger insikter i mekanismerna för proteinglykosylering och dess konsekvenser för hälsa och sjukdom, vilket potentiellt kan bana väg för riktade terapeutiska interventioner.

INSIG1 (insulininducerad gen 1): INSIG1 är ett protein som kodas av INSIG1-genen, som spelar en avgörande roll för regleringen av lipidmetabolismen och kolesterolhomeostasen i cellerna. Det fungerar som en viktig mediator i den återkopplade hämningsslinga som styr syntesen och upptaget av kolesterol. INSIG1 binder till och hämmar aktiveringen av sterolreglerande elementbindande proteiner (SREBP), som är transkriptionsfaktorer som är avgörande för uttrycket av gener som är involverade i biosyntesen av kolesterol och fettsyror. Genom att modulera SREBP-aktiviteten bidrar INSIG1 till att hålla de cellulära lipidnivåerna inom ett snävt fysiologiskt intervall, vilket förhindrar överdriven ackumulering av kolesterol och lipider som kan leda till metaboliska störningar som ateroskleros och icke-alkoholorsakad fettleversjukdom. Dysreglering av INSIG1-uttryck eller -funktion har kopplats till olika sjukdomstillstånd, vilket understryker dess betydelse som ett potentiellt terapeutiskt mål för behandling av lipidrelaterade sjukdomar.

MOV10L1 (Moloney leukemivirus 10-liknande protein 1): MOV10L1 är en medlem av RNA-helikasfamiljen och spelar en viktig roll i RNA-metabolism och posttranskriptionell reglering. Detta protein är involverat i olika cellulära processer, inklusive RNA-interferens (RNAi), RNA-nedbrytning och mRNA-översättning. Genom att avveckla RNA-duplexer och underlätta nedbrytningen av mål-RNA påverkar MOV10L1 genuttrycket och bidrar till regleringen av olika biologiska vägar. Dessutom har MOV10L1 varit inblandad i restriktionen av retrovirus och retrotransposoner, vilket belyser dess roll i medfödd immunitet och genomstabilitet. Dysreglering av MOV10L1-uttryck eller -funktion har förknippats med flera mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurologiska utvecklingsstörningar och virusinfektioner. MOV10L1:s mångfacetterade roll i RNA-metabolism och cellulära försvarsmekanismer understryker dess betydelse som ett potentiellt terapeutiskt mål och biomarkör vid olika sjukdomstillstånd.

PRKCE, även känt som Protein Kinase C Epsilon, är ett viktigt enzym som tillhör familjen av protein kinase C (PKC) isoformer. Denna speciella isoform spelar en avgörande roll i olika cellulära processer, inklusive cellproliferation, differentiering, apoptos och signaltransduktion. PRKCE finns huvudsakligen i cellernas cytoplasma, där den utövar sina reglerande funktioner genom att fosforylera målproteiner. En av de utmärkande egenskaperna hos PRKCE är dess engagemang i signaltransduktionsvägar, där den fungerar som en viktig mediator vid överföringen av extracellulära signaler till intracellulära mål. Genom sin kinasaktivitet modulerar PRKCE aktiviteten hos effektorproteiner nedströms, vilket leder till intrikata cellulära reaktioner på externa stimuli. PRKCE har dessutom varit inblandat i flera patologiska tillstånd, inklusive cancer, kardiovaskulära sjukdomar och neurologiska störningar. Dysreglering av PRKCE-uttryck eller -aktivitet har associerats med avvikande celltillväxt, metastasering och läkemedelsresistens i cancer, vilket understryker dess betydelse som ett potentiellt terapeutiskt mål. Sammanfattningsvis är PRKCE ett mångfacetterat kinasenzym med djupgående implikationer för cellulär fysiologi och sjukdomspatogenes, vilket gör det till ett spännande studieobjekt inom både grundforskning och klinisk forskning.

RAB38, en medlem av den Ras-relaterade proteinfamiljen, fungerar som en kritisk regulator av intracellulära membranprocesser, särskilt inom det endosomal-lysosomala systemet. RAB38 är främst placerat i cellernas cytoplasma och utövar sitt inflytande genom att koordinera rörelsen och fusionen av membranbundna vesiklar, vilket underlättar sorteringen och leveransen av lastmolekyler till deras avsedda destinationer. Detta proteins betydelse ligger i dess specialiserade roll i melanosombiogenesen, där det bidrar till mognad och transport av melanosomer, specialiserade organeller som ansvarar för syntes och distribution av melaninpigment i melanocyter. Genom sin interaktion med olika effektorproteiner och membranfusionsmaskiner underlättar RAB38 trafiken av melaninrelaterade proteiner, vilket säkerställer korrekt pigmentering av hud, hår och ögon. Dessutom har mutationer eller dysreglering av RAB38 varit inblandade i vissa genetiska sjukdomar, såsom Hermansky-Pudlaks syndrom, som kännetecknas av defekter i melanosomer och andra lysosomrelaterade organeller. Att förstå hur RAB38 fungerar är lovande för att klargöra de underliggande mekanismerna för pigmentstörningar och andra relaterade tillstånd, vilket ger potentiella insikter i nya terapeutiska strategier.

SERPINA7, även känt som Thyroxine-binding globulin (TBG), är ett viktigt bärarprotein som främst syntetiseras i levern och cirkulerar i blodomloppet. Dess primära funktion är att binda till och transportera sköldkörtelhormoner, särskilt tyroxin (T4) och trijodtyronin (T3), genom hela kroppen. Detta glykoprotein spelar en avgörande roll för att reglera tillgängligheten och distributionen av sköldkörtelhormoner, som är viktiga för olika fysiologiska processer, inklusive metabolism, tillväxt och utveckling. Genom att binda tätt till sköldkörtelhormoner bidrar SERPINA7 till att upprätthålla deras koncentration i blodomloppet, vilket säkerställer en effektiv leverans till målvävnader och organ. Dessutom kan förändringar i SERPINA7-nivåerna eller mutationer i dess kodande gen leda till dysfunktion i sköldkörteln och relaterade sjukdomar. Till exempel kan variationer i TBG-nivåerna leda till tillstånd som familjär dysalbuminemisk hypertyroxinemi (FDH) eller hypotyreoidism. Att förstå de komplicerade mekanismer som ligger bakom SERPINA7:s funktion och dess engagemang i sköldkörtelhormonhomeostas är avgörande för att effektivt kunna diagnostisera och hantera sköldkörtelrelaterade tillstånd. Dessutom fungerar SERPINA7 som en värdefull biomarkör i kliniska miljöer för att bedöma sköldkörtelfunktionen och övervaka sköldkörtelhormonnivåerna hos patienter.

SLK, även känt som STE20-liknande kinas, är ett nyckelenzym som tillhör familjen serin/treoninkinas. SLK finns främst i cellernas cytoplasma och spelar en central roll i regleringen av olika cellulära processer, inklusive cellproliferation, överlevnad, migration och cytoskelettorganisation. En av de utmärkande egenskaperna hos SLK är dess engagemang i signalvägar som styr cellens morfologi och motilitet. Genom sin kinasaktivitet fosforylerar SLK målproteiner som är involverade i cytoskeletal dynamik, såsom fokaladhesionskinas (FAK), paxillin och cortactin, och modulerar därigenom montering och omsättning av fokaladhesioner och aktinstressfibrer. SLK har dessutom varit inblandad i regleringen av mitogenaktiverade proteinkinas (MAPK)-signalkaskader, vilka är avgörande för celltillväxt och differentiering. Genom att fosforylera MAPK-kinas kinaser (MAP3Ks) och andra nedströms effektorer bidrar SLK till aktiveringen av MAPK-signalvägar, vilket påverkar cellernas svar på extracellulära stimuli. Dessutom har dysreglering av SLK-uttryck eller -aktivitet kopplats till olika patologiska tillstånd, inklusive cancer, hjärt-kärlsjukdomar och neurologiska störningar. Avvikande SLK-signalering har förknippats med ökad tumörcellsinvasion, metastasering och läkemedelsresistens, vilket belyser dess potential som ett terapeutiskt mål vid cancerbehandling. Sammanfattningsvis framstår SLK som ett mångfacetterat kinasenzym med betydande implikationer för cellulär fysiologi och sjukdomspatogenes. Dess intrikata regulatoriska funktioner gör det till ett ämne av stort intresse inom både grundforskning och kliniska undersökningar, med potentiella terapeutiska konsekvenser i olika patologiska sammanhang.

TIAM2, även känt som T-lymphoma invasion and metastasis-inducing protein 2, är en viktig medlem i TIAM-familjen av guaninnukleotidutbytesfaktorer (GEF). TIAM2 är främst placerad i cellernas cytoplasma och spelar en central roll i regleringen av cellulära processer, särskilt de som är relaterade till cytoskelettdynamik, cellmigration och invasion. En av de utmärkande egenskaperna hos TIAM2 är dess förmåga att fungera som en molekylär switch för aktivering av Rho GTPaser, särskilt Rac1. Genom sin GEF-aktivitet katalyserar TIAM2 utbytet av GDP mot GTP på Rac1, vilket leder till aktivering av nedströms signalvägar som är involverade i aktincytoskelettets omarrangemang och cellmigration. Dessutom har TIAM2 varit inblandad i olika fysiologiska och patologiska processer, inklusive neuronal utveckling, synaptisk plasticitet och cancermetastasering. I neuroner spelar TIAM2 en avgörande roll i morfogenesen av den dendritiska ryggraden och synaptisk överföring genom att reglera Rac1-medierad aktinombyggnad. I cancer har avvikande uttryck eller aktivitet av TIAM2 associerats med ökad tumörcellsinvasion, metastasering och dålig patientprognos, vilket understryker dess betydelse som ett potentiellt terapeutiskt mål vid cancerbehandling. Dessutom interagerar TIAM2 med många bindningspartners och signalmolekyler, och deltar därigenom i komplexa regulatoriska nätverk som styr cellbeteende. Dess intrikata funktioner gör den till föremål för intensiv forskning inom både grundforskning och translationell forskning, med potentiella konsekvenser för att förstå sjukdomsmekanismer och utveckla nya terapeutiska strategier.

VPS37B, en medlem av familjen vacuolar protein sorting (VPS), är en viktig komponent i maskineriet för det endosomala sorteringskomplex som krävs för transport (ESCRT). VPS37B finns huvudsakligen i cellernas cytoplasma och spelar en central roll i regleringen av intracellulär membranhandel och proteinsorteringsprocesser. En av de viktigaste funktionerna för VPS37B är dess medverkan i bildandet och funktionen av multivesikulära kroppar (MVB), specialiserade endosomala avdelningar som ansvarar för sortering av ubiquitinerade membranproteiner som är avsedda för nedbrytning i lysosomer. Inom ESCRT-maskineriet interagerar VPS37B med andra ESCRT-komponenter för att underlätta sekvestreringen av last i intraluminala vesiklar inom MVB, en process som är nödvändig för effektiv lysosomal nedbrytning och återvinning av cellulära komponenter. Dessutom har VPS37B varit inblandad i olika cellulära processer, inklusive cytokinesis, virusknoppning och autofagi, vilket belyser dess mångsidighet när det gäller att reglera olika cellulära funktioner utöver endosomal sortering. Genom att delta i dessa processer bidrar VPS37B till upprätthållandet av cellulär homeostas och till att organeller fungerar korrekt. Dessutom har mutationer eller dysreglering av VPS37B associerats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive neurologiska utvecklingsstörningar och neurodegenerativa sjukdomar. Störningar i VPS37B-funktionen kan leda till försämrade proteinnedbrytningsvägar och onormal ackumulering av toxiska proteinaggregat, vilket bidrar till sjukdomspatogenesen. Sammanfattningsvis framstår VPS37B som en kritisk aktör i intracellulär membranhandel och proteinsorteringsprocesser, med konsekvenser för olika cellulära funktioner och sjukdomsmekanismer. Att klargöra de exakta molekylära mekanismer som ligger till grund för VPS37B:s funktion är lovande för att förstå grundläggande aspekter av cellbiologi och utveckla riktade terapier för associerade sjukdomar.

ZNF616, även känt som Zinc Finger Protein 616, är en medlem av zinkfingerproteinfamiljen, som kännetecknas av sin distinkta DNA-bindande domän som kallas zinkfingermotivet. ZNF616 är placerat i cellkärnan och spelar en avgörande roll för regleringen av genuttrycket genom att binda till specifika DNA-sekvenser och modulera målgenernas aktivitet. En av de primära funktionerna hos ZNF616 är att fungera som en transkriptionsregulator och påverka transkriptionsaktiviteten hos närliggande gener genom sin interaktion med promotorregioner eller förstärkarelement. Genom att binda till DNA-sekvenser med hög specificitet kan ZNF616 antingen aktivera eller undertrycka uttrycket av målgener och därigenom styra olika cellulära processer, inklusive utveckling, differentiering och respons på miljöstimuli. Dessutom är ZNF616 involverad i olika biologiska processer, såsom cellproliferation, apoptos och DNA-reparation, vilket återspeglar dess mångfacetterade roller i cellulär fysiologi. Genom sin interaktion med andra transkriptionsregulatorer och kromatinmodifierande enzymer deltar ZNF616 i intrikata regulatoriska nätverk som styr genuttryckets dynamik. Dessutom har dysreglering av ZNF616-uttryck eller -funktion kopplats till vissa mänskliga sjukdomar, inklusive cancer och utvecklingsstörningar. Avvikande ZNF616-aktivitet kan leda till störningar i genuttrycksmönster, störa normala cellulära processer och bidra till sjukdomspatogenes. Sammanfattningsvis framstår ZNF616 som en mångsidig transkriptionsregulator med betydande inverkan på olika aspekter av cellbiologi och sjukdomar. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för ZNF616:s funktion är lovande för att förstå genregulatoriska nätverk och identifiera potentiella terapeutiska mål för associerade sjukdomar.

AADAT, även känt som aminoadipataminotransferas, är ett viktigt enzym som är involverat i katabolismen av lysin, en essentiell aminosyra. AADAT, som främst finns i cellernas mitokondrier, spelar en avgörande roll i alfa-aminoadipinsemialdehyd (alfa-AASA), som ansvarar för nedbrytningen av lysin. En av AADAT:s viktigaste funktioner är dess medverkan i omvandlingen av alfa-aminoadipatsemialdehyd (alfa-AASA) till alfa-aminoadipat (AAA), ett avgörande steg i nedbrytningen av lysin. Denna enzymatiska reaktion är nödvändig för att göra sig av med överflödigt lysin och för att generera intermediärer som kan användas i andra metaboliska processer. Dessutom deltar AADAT i syntesen av glutamat, en viktig neurotransmittor, genom att bidra till transamineringen av alfa-AASA till glutamatsemialdehyd. Denna reaktion kopplar samman lysinkatabolismen med produktionen av neurotransmittorer, vilket understryker hur sammankopplade de metaboliska vägarna är i cellulär fysiologi. Dessutom har dysreglering av AADAT-aktivitet eller uttryck kopplats till vissa mänskliga sjukdomar, inklusive störningar i lysinmetabolismen och neurologiska tillstånd. Mutationer i AADAT-genen kan leda till ackumulering av toxiska metaboliter och störningar i neurotransmittorbalansen, vilket bidrar till patogenesen för neurologiska sjukdomar som hyperlysinemi och sackaropinuri. Sammanfattningsvis framstår AADAT som ett kritiskt enzym i lysinmetabolismen, som spelar viktiga roller i aminosyrakatabolismen och neurotransmittorsyntesen. Att förstå de biokemiska och fysiologiska funktionerna hos AADAT är avgörande för att klargöra metaboliska vägar och identifiera potentiella terapeutiska mål för associerade sjukdomar.

CA8, även känt som karbonanhydras VIII, är ett enzym som tillhör karbonanhydrasfamiljen och som katalyserar den reversibla hydreringen av koldioxid till bikarbonatjoner och protoner. CA8 finns huvudsakligen i cellernas cytoplasma och mitokondrier och spelar en avgörande roll för att upprätthålla pH-homeostas och reglera jontransportprocesser. En av de utmärkande egenskaperna hos CA8 är dess uttryck i olika vävnader, inklusive hjärnan, njurarna och reproduktionsorganen, vilket belyser dess olika fysiologiska roller utöver traditionella kolsyraanhydrasfunktioner. I det centrala nervsystemet är CA8 särskilt rikligt förekommande i purkinjeceller i lillhjärnan, där det är inblandat i moduleringen av neuronal excitabilitet och synaptisk transmission. Dessutom har CA8 varit inblandad i andra cellulära processer, såsom bikarbonattransport, avgiftning av ammoniak och benresorption. Genom att underlätta omvandlingen av koldioxid och bikarbonat bidrar CA8 till många fysiologiska funktioner, inklusive syra-bas-balans, elektrolyttransport och vätskeutsöndring. Dessutom har dysreglering av CA8-uttryck eller -aktivitet förknippats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive metaboliska störningar, neurologiska tillstånd och cancer. Förändrade CA8-nivåer har observerats vid sjukdomar som cerebellär ataxi och glaukom, vilket understryker dess betydelse som en potentiell biomarkör eller terapeutiskt mål vid sjukdomshantering. Sammanfattningsvis framstår CA8 som ett multifunktionellt enzym med olika roller i cellulär fysiologi och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för CA8:s funktion är lovande för att förstå dess bidrag till hälsa och sjukdom och utforska dess terapeutiska potential i olika kliniska sammanhang.

CPPED1, även känt som Serine/threonine-protein phosphatase 6 regulatory subunit 2, är ett viktigt reglerande protein som är involverat i cellulära signalvägar. CPPED1 är huvudsakligen placerat i cellernas cytoplasma och kärna och fungerar som en reglerande underenhet till proteinfosfatas 6 (PP6), en medlem av PPP-familjen av serin/treonin-fosfataser. En av CPPED1:s viktigaste funktioner är att modulera aktiviteten hos PP6, som spelar en viktig roll i olika cellulära processer, inklusive cellcykelprogression, DNA-skadesvar och proteinnedbrytning. Genom att interagera med PP6 bidrar CPPED1 till regleringen av fosfatasets substratspecificitet och subcellulära lokalisering, och påverkar därigenom nedströms signalhändelser. Dessutom har CPPED1 varit inblandad i olika cellulära funktioner, såsom cellproliferation, apoptos och stressrespons. Genom sin interaktion med PP6 och andra bindningspartners deltar CPPED1 i intrikata regulatoriska nätverk som styr cellulär fysiologi och anpassning till miljöfaktorer. Dessutom har dysreglering av CPPED1-uttryck eller -aktivitet associerats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurodegenerativa sjukdomar och metaboliska syndrom. Förändrade CPPED1-nivåer har observerats i tumörvävnader, där det kan bidra till onkogena signalvägar och tumörprogression. Sammanfattningsvis framstår CPPED1 som en kritisk regulator av cellulära signalvägar, som utövar sina effekter genom modulering av PP6-aktivitet och deltagande i olika cellulära funktioner. Att förstå de molekylära mekanismer som ligger till grund för CPPED1:s funktion är lovande för att klargöra dess bidrag till hälsa och sjukdom och utforska dess potential som ett terapeutiskt mål i olika patologiska sammanhang.

DIO3, även känt som typ 3-deiodinas, är ett viktigt enzym som är involverat i regleringen av sköldkörtelhormonaktiviteten. DIO3 finns främst i olika vävnader, inklusive lever, hjärna och placenta, och spelar en avgörande roll för att kontrollera sköldkörtelhormonnivåerna och förmedla vävnadsspecifika reaktioner på sköldkörtelhormoner. En av de viktigaste funktionerna hos DIO3 är dess förmåga att katalysera inaktiveringen av sköldkörtelhormoner, särskilt tyroxin (T4), genom att omvandla det till en inaktiv metabolit som kallas omvänt trijodtyronin (rT3). Denna enzymatiska aktivitet bidrar till att finjustera signaleringen från sköldkörtelhormoner genom att minska tillgängligheten av aktiva sköldkörtelhormoner i målvävnader, och därigenom modulera ämnesomsättning, tillväxt och utveckling. Dessutom regleras uttrycket av DIO3 noggrant som svar på olika fysiologiska och patologiska tillstånd, t.ex. fasta, stress och inflammation. Förändringar i DIO3-nivåerna kan påverka sköldkörtelhormonhomeostasen och bidra till metabolisk dysreglering, vilket gör det till ett ämne av intresse i studier som undersöker metaboliska störningar och sköldkörtelrelaterade sjukdomar. Dessutom har dysreglering av DIO3-uttryck eller -aktivitet kopplats till vissa mänskliga sjukdomar, inklusive metabolt syndrom, diabetes och sköldkörtelsjukdomar. Förändrade DIO3-nivåer har observerats i vävnader hos individer med sköldkörteldysfunktion, vilket tyder på dess potential som en biomarkör för obalans i sköldkörtelhormonet. Sammanfattningsvis framstår DIO3 som ett kritiskt enzym i regleringen av sköldkörtelhormonaktivitet, med konsekvenser för metabolisk homeostas och fysiologisk anpassning. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom DIO3-funktionen är lovande för att förstå sköldkörtelhormonets signalvägar och utveckla riktade terapier för associerade störningar.

GLIS3 (GLIS-familjens zinkfinger 3): GLIS3 är en transkriptionsfaktor som spelar en viktig roll i regleringen av genuttryck i olika biologiska processer, inklusive signalering av sköldkörtelhormon och utveckling av betaceller i bukspottkörteln. Mutationer i GLIS3 har kopplats till en rad olika sjukdomar, inklusive kongenital hypotyreos och neonatal diabetes, vilket understryker dess betydelse för endokrin funktion och utveckling.

ILRUN, även känt som interleukin-like RUN domain-containing protein, är ett nyligen upptäckt protein som spelar en roll i immunregleringen. ILRUN är placerat i cellernas cytoplasma och innehåller en RUN-domän, som är känd för att vara involverad i protein-proteininteraktioner. Även om den exakta funktionen hos ILRUN fortfarande håller på att klarläggas, tyder de första studierna på att det är involverat i moduleringen av immunsvar. Hypotesen är att ILRUN kan interagera med andra proteiner som är involverade i immunsystemets signalvägar, vilket kan påverka cytokinproduktionen, aktiveringen av immunceller eller inflammatoriska processer. ILRUN har dessutom identifierats som en potentiell biomarkör vid vissa immunrelaterade sjukdomar eller inflammatoriska tillstånd. Förändringar i ILRUN-uttrycksnivåer har observerats i experimentella modeller av autoimmuna sjukdomar och inflammation, vilket indikerar dess potentiella roll i sjukdomspatogenes eller som en markör för sjukdomens svårighetsgrad. Ytterligare forskning behövs för att till fullo förstå ILRUN:s biologiska funktioner och regleringsmekanismer vid immunreglering. Att undersöka dess interaktioner med andra proteiner och dess engagemang i specifika signalvägar kommer att ge insikter om dess roll i hälsa och sjukdom, med potentiella konsekvenser för utvecklingen av nya terapeutiska strategier.

LPCAT2, även känt som Lysophosphatidylcholine Acyltransferase 2, är ett enzym som är avgörande för biosyntesen av fosfolipider, viktiga komponenter i cellmembranen. LPCAT2 är främst placerat i cellernas endoplasmatiska retikulum och spelar en avgörande roll för att reglera lipidmetabolismen och upprätthålla membranintegriteten. En av de viktigaste funktionerna för LPCAT2 är dess medverkan i Lands cykel, en process som är avgörande för omformningen av fosfolipider. LPCAT2 katalyserar acyleringen av lysofosfatidylkolinmolekyler (LPC) och omvandlar dem till fosfatidylkolin (PC), en viktig fosfolipidkomponent i cellmembranen. Denna enzymatiska aktivitet är avgörande för att generera membranfosfolipider med specifika fettsyrasammansättningar, som påverkar membranets fluiditet, stabilitet och signaleringsegenskaper. Dessutom är LPCAT2 involverad i olika cellulära processer, inklusive membranbiogenes, bildning av lipiddroppar och lipidmedierade signalvägar. Genom att modulera sammansättningen och egenskaperna hos cellulära membran bidrar LPCAT2 till olika fysiologiska funktioner, såsom celltillväxt, proliferation och differentiering. Dessutom har dysreglering av LPCAT2-uttryck eller -aktivitet kopplats till vissa mänskliga sjukdomar, inklusive metaboliska störningar, neurodegenerativa sjukdomar och cancer. Förändrade LPCAT2-nivåer har observerats i vävnader hos individer med störningar i lipidmetabolismen, vilket understryker dess potential som biomarkör eller terapeutiskt mål vid lipidrelaterade sjukdomar. Sammanfattningsvis framstår LPCAT2 som ett kritiskt enzym i fosfolipidbiosyntes och membranomvandling, med konsekvenser för cellulär fysiologi och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för LPCAT2:s funktion är lovande för att förstå lipidmetabolismen och utveckla riktade terapier för associerade sjukdomar.

LRRC42, kort för Leucine-rich repeat-containing protein 42, är en medlem av proteinfamiljen leucine-rich repeat (LRR), som kännetecknas av sitt unika strukturella motiv som består av repeterande sekvenser som är rika på leucinrester. LRRC42 är huvudsakligen placerat i cytoplasman eller på cellmembranet och spelar olika roller i cellulära processer, inklusive signalöverföring, protein-proteininteraktioner och celladhesion. En av de utmärkande egenskaperna hos LRRC42 är dess inblandning i protein-proteininteraktioner som medieras av dess leucinrika repetitionsdomäner. Dessa domäner fungerar som interaktionsgränssnitt, vilket gör att LRRC42 kan binda till specifika partnerproteiner som är involverade i olika cellulära vägar. Genom att delta i dessa interaktioner kan LRRC42 modulera aktiviteten eller lokaliseringen av sina bindningspartners, och därigenom påverka cellulära funktioner som celladhesion, migration och signalering. LRRC42 har dessutom varit inblandad i regleringen av immunsvar och inflammation. Det kan spela en roll i moduleringen av aktivering av immunceller eller cytokinsignalvägar, vilket bidrar till upprätthållandet av immunhomeostas eller svaret på mikrobiella patogener. Dessutom har dysreglering av LRRC42-uttryck eller -aktivitet förknippats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, autoimmuna sjukdomar och neurologiska tillstånd. Förändrade LRRC42-nivåer har observerats i vävnader hos individer med inflammatoriska sjukdomar eller maligniteter, vilket tyder på dess potential som biomarkör eller terapeutiskt mål vid diagnos eller behandling av sjukdomar. Sammanfattningsvis framstår LRRC42 som ett mångsidigt protein som är involverat i olika cellulära funktioner, med konsekvenser för både fysiologiska processer och sjukdomspatogenes. Ytterligare undersökningar av de molekylära mekanismer som ligger bakom LRRC42:s funktion kommer att ge värdefulla insikter om dess roll i hälsa och sjukdom, med potentiella konsekvenser för utvecklingen av målinriktade terapier.

MC4R (Melanokortin 4-receptor): MC4R är en G-proteinkopplad receptor som är involverad i regleringen av energihomeostas, aptit och kroppsvikt. Mutationer i MC4R är en av de vanligaste genetiska orsakerna till fetma på grund av dess roll i kontrollen av energibalansen. Det är ett mål för utveckling av behandlingar mot fetma.

NCOR1, även känt som Nuclear Receptor Corepressor 1, är en viktig regulator av genuttryck och transkriptionsrepression. NCOR1 är huvudsakligen placerad i cellkärnan och spelar en avgörande roll för att modulera aktiviteten hos kärnreceptorer och andra transkriptionsfaktorer. En av NCOR1:s främsta funktioner är att fungera som corepressor för olika nukleära receptorer, inklusive sköldkörtelhormonreceptorer (TR), retinoinsyrareceptorer (RAR) och peroxisomproliferatoraktiverade receptorer (PPAR). Genom att rekrytera histondeacetylaser (HDAC) och andra kromatinmodifierande enzymer till målgenpromotorer, underlättar NCOR1 bildandet av repressiva kromatinstrukturer, vilket leder till tystnad av transkriptionen. NCOR1 är dessutom involverat i komplexa regulatoriska nätverk som styr olika cellulära processer, inklusive metabolism, utveckling och immunsvar. Genom sin interaktion med transkriptionsfaktorer och kofaktorer modulerar NCOR1 uttrycket av målgener som är involverade i dessa fysiologiska processer, vilket bidrar till cellulär homeostas och anpassning till miljörelaterade signaler. Dessutom har dysreglering av NCOR1-uttryck eller -aktivitet kopplats till olika mänskliga sjukdomar, inklusive metaboliska störningar, cancer och neurologiska tillstånd. Förändrade NCOR1-nivåer har observerats i vävnader hos individer med fetma, diabetes och vissa cancerformer, vilket understryker dess betydelse som en potentiell biomarkör eller terapeutiskt mål vid sjukdomshantering. Sammanfattningsvis framstår NCOR1 som en central aktör i transkriptionsreglering, med konsekvenser för olika cellulära funktioner och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för NCOR1:s funktion är lovande för att förstå genregleringsnätverk och utveckla riktade terapier för associerade sjukdomar.

QSOX2, även känt som Quiescin Sulfhydryl Oxidase 2, är ett enzym som är involverat i den oxidativa veckningen av proteiner, särskilt sådana som innehåller flera disulfidbindningar. QSOX2, som huvudsakligen finns i cellernas endoplasmatiska retikulum (ER), spelar en avgörande roll för att upprätthålla proteinernas struktur och funktion genom att katalysera bildandet av disulfidbindningar mellan cysteinrester. En av de primära funktionerna för QSOX2 är dess medverkan i bildandet av proteindisulfidbindningar, en process som är nödvändig för korrekt veckning, stabilitet och utsöndring av sekretoriska proteiner och membranproteiner. QSOX2 fungerar som ett tioloxidas och överför elektroner från reducerade cysteinrester till molekylärt syre, vilket underlättar oxidationen av cysteintertioler för att bilda disulfidbindningar. Dessutom har QSOX2 varit inblandad i olika cellulära processer, inklusive redoxreglering, proteinkvalitetskontroll och ombyggnad av extracellulär matris. Genom sin enzymatiska aktivitet påverkar QSOX2 redoxtillståndet i ER-miljön, vilket är avgörande för korrekt veckning av nysyntetiserade proteiner och upprätthållandet av cellulär homeostas. Dessutom har dysreglering av QSOX2-uttryck eller -aktivitet förknippats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurodegenerativa sjukdomar och kardiovaskulära sjukdomar. Förändrade QSOX2-nivåer har observerats i tumörvävnader, där de kan bidra till tumörprogression, metastasering och motståndskraft mot celldöd orsakad av oxidativ stress. Sammanfattningsvis framstår QSOX2 som ett multifunktionellt enzym med olika roller i proteinveckning, redoxreglering och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för QSOX2:s funktion är lovande för att förstå dess bidrag till hälsa och sjukdom och utforska dess potential som ett terapeutiskt mål i olika patologiska sammanhang.

RNF144B, även känt som Ring Finger Protein 144B, är en medlem av RING-fingerproteinfamiljen, som kännetecknas av närvaron av en RING-domän (Really Interesting New Gene) som ger E3-ubiquitinligasaktivitet. RNF144B finns huvudsakligen i cellernas cytoplasma eller kärna och spelar en avgörande roll för regleringen av proteinnedbrytning och cellulära signalvägar. En av de primära funktionerna hos RNF144B är dess medverkan i ubiquitin-proteasomsystemet, en viktig väg för proteinnedbrytning i eukaryota celler. Som ett E3-ubiquitinligas katalyserar RNF144B överföringen av ubiquitinmolekyler till substratproteiner och riktar dem mot nedbrytning av 26S-proteasomen. Denna process spelar en avgörande roll för att kontrollera mängden och aktiviteten hos viktiga reglerande proteiner som är involverade i olika cellulära processer, inklusive cellcykelprogression, apoptos och signaltransduktion. RNF144B har dessutom varit inblandad i olika cellulära processer, inklusive DNA-reparation, autofagi och immunsvar. Genom sin ubiquitinligasaktivitet reglerar RNF144B omsättningen av proteiner som är involverade i dessa vägar, vilket påverkar cellulär homeostas och anpassning till miljöstimuli. Dessutom har dysreglering av RNF144B-uttryck eller -aktivitet förknippats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurodegenerativa sjukdomar och inflammatoriska tillstånd. Förändrade RNF144B-nivåer har observerats i tumörvävnad, där det kan bidra till avvikande signalvägar, tumörtillväxt och metastasering. Sammanfattningsvis framstår RNF144B som en kritisk regulator av proteinnedbrytning och cellulär signalering, med konsekvenser för olika fysiologiska processer och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för RNF144B:s funktion är lovande för att förstå dess bidrag till hälsa och sjukdom och utforska dess potential som ett terapeutiskt mål i olika patologiska sammanhang.

SEPHS1, även känt som Selenophosphate Synthetase 1, är ett viktigt enzym som är involverat i biosyntesen av selenoproteiner, en klass av proteiner som innehåller aminosyran selenocystein (Sec). SEPHS1, som huvudsakligen finns i cellernas cytoplasma, spelar en avgörande roll för selenmetabolismen och för inkorporeringen av selenocystein i de nya selenoproteinerna. En av SEPHS1:s primära funktioner är dess medverkan i syntesen av selenofosfat, den aktiverade form av selen som krävs för inkorporering av selenocystein. Som ett selenofosfatsyntetas katalyserar SEPHS1 omvandlingen av selenid och ATP till selenofosfat, vilket ger den nödvändiga prekursorn för biosyntesen av selenocystein-tRNA (Sec-tRNA^[Ser]Sec). SEPHS1 är dessutom oumbärlig för en effektiv översättning av selenoprotein-mRNA. Den är involverad i den specifika igenkänningen och bindningen av Sec-tRNA^[Ser]Sec till ribosomen, vilket säkerställer korrekt inkorporering av selenocystein i den framväxande polypeptidkedjan under proteinsyntesen. Denna process är avgörande för syntesen av funktionella selenoproteiner, som spelar viktiga roller i antioxidantförsvaret, redoxregleringen och sköldkörtelhormonmetabolismen. Dessutom har dysreglering av SEPHS1-uttryck eller -aktivitet varit inblandad i olika mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurodegenerativa sjukdomar och hjärt-kärlsjukdomar. Förändringar i selenmetabolism eller selenoproteinuttryck har förknippats med ökad känslighet för oxidativ stress, försämrad immunfunktion och störd cellulär homeostas. Sammanfattningsvis framstår SEPHS1 som en central aktör i selenmetabolismen och selenoproteinbiosyntesen, med konsekvenser för olika fysiologiska processer och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för SEPHS1-funktionen är lovande för att förstå dess bidrag till hälsa och sjukdom och utforska dess potential som ett terapeutiskt mål i olika patologiska sammanhang.

SIM1 (Homolog 1 för enstaka hjärnceller): SIM1 är en transkriptionsfaktor som spelar en avgörande roll för utvecklingen av specifika hjärnregioner, inklusive hypotalamus. Den är involverad i regleringen av aptit och energihomeostas. Mutationer i SIM1 har förknippats med fetma och andra metaboliska störningar.

SOX2, kort för SRY (Sex Determining Region Y)-Box 2, är en kritisk transkriptionsfaktor som spelar en avgörande roll för embryonal utveckling, stamcellspluripotens och vävnadshomeostas. SOX2 är huvudsakligen placerad i cellkärnan och är involverad i regleringen av genuttryck genom att binda till specifika DNA-sekvenser och modulera målgenernas aktivitet. En av SOX2:s primära funktioner är dess medverkan i upprätthållandet av stamcellernas pluripotens och självförnyelse. Tillsammans med andra transkriptionsfaktorer, som OCT4 och NANOG, bildar SOX2 ett centralt regulatoriskt nätverk som upprätthåller det odifferentierade tillståndet hos embryonala stamceller och inducerade pluripotenta stamceller. Genom sina interaktioner med kromatinomvandlingskomplex och transkriptionella co-regulatorer reglerar SOX2 uttrycket av gener som är involverade i stamcellens identitet och differentiering. SOX2 spelar dessutom en viktig roll i embryonalutvecklingen, där den krävs för bildandet och mönstringen av olika vävnader och organ, inklusive det centrala nervsystemet, sinnesorganen och endodermala derivat. Dess uttryck regleras dynamiskt under utvecklingen, vilket återspeglar dess olika funktioner vid bestämning av cellers öde och vävnadsmorfogenes. Dessutom har dysreglering av SOX2:s uttryck eller aktivitet varit inblandad i olika mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurologiska utvecklingsstörningar och ögonsjukdomar. SOX2 är ofta förstärkt eller överuttryckt i olika cancerformer, där det främjar tumörtillväxt, metastasering och resistens mot terapi. Omvänt har förlust av SOX2-funktion eller mutationer i dess kodande gen associerats med utvecklingsavvikelser och medfödda sjukdomar. Sammanfattningsvis framstår SOX2 som en huvudregulator för stamcellspluripotens, vävnadsutveckling och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom SOX2:s funktion är lovande för att förstå dess bidrag till hälsa och sjukdom och utforska dess potential som ett terapeutiskt mål i olika patologiska sammanhang.

TRMO (tRNA-metyltransferas 10 homolog A): TRMO är en gen som är involverad i tRNA-modifiering. Den kodar för ett enzym som ansvarar för metylering av specifika nukleotider i tRNA-molekyler. tRNA-modifieringar är nödvändiga för korrekt proteinsyntes under translation.

UGT1A6 (UDP glukuronosyltransferas familj 1 medlem A6): UGT1A6 är en gen som kodar för ett enzym från familjen UDP-glukuronosyltransferas. Dessa enzymer spelar en viktig roll i fas II-metabolismen, där de underlättar konjugeringen av läkemedel, toxiner och endogena substanser med glukuronsyra, vilket bidrar till att de elimineras från kroppen. UGT1A6:s funktion är avgörande för avgiftningsprocesser och för att upprätthålla den övergripande metaboliska balansen.

AADAT, även känt som aminoadipataminotransferas, är ett viktigt enzym som är involverat i katabolismen av lysin, en essentiell aminosyra. AADAT, som främst finns i cellernas mitokondrier, spelar en avgörande roll i alfa-aminoadipinsemialdehyd (alfa-AASA), som ansvarar för nedbrytningen av lysin. En av AADAT:s viktigaste funktioner är dess medverkan i omvandlingen av alfa-aminoadipatsemialdehyd (alfa-AASA) till alfa-aminoadipat (AAA), ett avgörande steg i nedbrytningen av lysin. Denna enzymatiska reaktion är nödvändig för att göra sig av med överflödigt lysin och för att generera intermediärer som kan användas i andra metaboliska processer. Dessutom deltar AADAT i syntesen av glutamat, en viktig neurotransmittor, genom att bidra till transamineringen av alfa-AASA till glutamatsemialdehyd. Denna reaktion kopplar samman lysinkatabolismen med produktionen av neurotransmittorer, vilket understryker hur sammankopplade de metaboliska vägarna är i cellulär fysiologi. Dessutom har dysreglering av AADAT-aktivitet eller uttryck kopplats till vissa mänskliga sjukdomar, inklusive störningar i lysinmetabolismen och neurologiska tillstånd. Mutationer i AADAT-genen kan leda till ackumulering av toxiska metaboliter och störningar i neurotransmittorbalansen, vilket bidrar till patogenesen för neurologiska sjukdomar som hyperlysinemi och sackaropinuri. Sammanfattningsvis framstår AADAT som ett kritiskt enzym i lysinmetabolismen, som spelar viktiga roller i aminosyrakatabolismen och neurotransmittorsyntesen. Att förstå de biokemiska och fysiologiska funktionerna hos AADAT är avgörande för att klargöra metaboliska vägar och identifiera potentiella terapeutiska mål för associerade sjukdomar.

B4GALT6, även känt som Beta-1,4-galaktosyltransferas 6, är ett nyckelenzym som är involverat i biosyntesen av komplexa kolhydrater som kallas glykosaminoglykaner (GAGs). B4GALT6 är främst placerat i cellernas Golgi-apparat och spelar en avgörande roll för att katalysera överföringen av galaktosrester från UDP-galaktos till acceptorsubstrat, vilket leder till bildandet av specifika glykosidbindningar. En av de primära funktionerna för B4GALT6 är dess medverkan i biosyntesen av proteoglykaner, en klass av glykoproteiner som innehåller GAG-kedjor. Mer specifikt katalyserar B4GALT6 adderingen av galaktosrester till proteoglykanernas kärnproteinstruktur, vilket initierar bildandet av GAG-kedjor såsom kondroitinsulfat och dermatansulfat. Dessa modifieringar är viktiga för proteoglykanernas strukturella integritet och funktionella egenskaper, vilka spelar en avgörande roll för celladhesion, extracellulär matrisorganisation och signaleringsprocesser. Dessutom är B4GALT6 involverad i syntesen av glykolipider och glykoproteiner, vilket bidrar till mångfalden av kolhydratstrukturer som finns på cellytor och utsöndrade molekyler. Genom sin enzymatiska aktivitet påverkar B4GALT6 olika cellulära processer, inklusive cell-cell-interaktioner, receptor-ligandbindning och cellsignaleringsvägar. Dessutom har dysreglering av B4GALT6-uttryck eller aktivitet förknippats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive skelettdysplasier, bindvävssjukdomar och cancer. Mutationer i B4GALT6-genen har kopplats till sjukdomar som Larsens syndrom och spondyloepimetafyseal dysplasi med ledlaxitet, vilket påverkar skelettets utveckling och bindvävens funktion. Sammanfattningsvis framstår B4GALT6 som ett kritiskt enzym i glykosyleringsvägar, med konsekvenser för olika fysiologiska processer och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för B4GALT6:s funktion är lovande för förståelsen av kolhydratmetabolism och glykanmedierad signalering samt för utvecklingen av riktade terapier för associerade sjukdomar.

CA8, även känt som karbonanhydras VIII, är ett enzym som tillhör karbonanhydrasfamiljen och som katalyserar den reversibla hydreringen av koldioxid till bikarbonatjoner och protoner. CA8 finns huvudsakligen i cellernas cytoplasma och mitokondrier och spelar en avgörande roll för att upprätthålla pH-homeostas och reglera jontransportprocesser. En av de utmärkande egenskaperna hos CA8 är dess uttryck i olika vävnader, inklusive hjärnan, njurarna och reproduktionsorganen, vilket belyser dess olika fysiologiska roller utöver traditionella kolsyraanhydrasfunktioner. I det centrala nervsystemet är CA8 särskilt rikligt förekommande i purkinjeceller i lillhjärnan, där det är inblandat i moduleringen av neuronal excitabilitet och synaptisk transmission. Dessutom har CA8 varit inblandad i andra cellulära processer, såsom bikarbonattransport, avgiftning av ammoniak och benresorption. Genom att underlätta omvandlingen av koldioxid och bikarbonat bidrar CA8 till många fysiologiska funktioner, inklusive syra-bas-balans, elektrolyttransport och vätskeutsöndring. Dessutom har dysreglering av CA8-uttryck eller -aktivitet förknippats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive metaboliska störningar, neurologiska tillstånd och cancer. Förändrade CA8-nivåer har observerats vid sjukdomar som cerebellär ataxi och glaukom, vilket understryker dess betydelse som en potentiell biomarkör eller terapeutiskt mål vid sjukdomshantering. Sammanfattningsvis framstår CA8 som ett multifunktionellt enzym med olika roller i cellulär fysiologi och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för CA8:s funktion är lovande för att förstå dess bidrag till hälsa och sjukdom och utforska dess terapeutiska potential i olika kliniska sammanhang.

CPPED1, även känt som Serine/threonine-protein phosphatase 6 regulatory subunit 2, är ett viktigt reglerande protein som är involverat i cellulära signalvägar. CPPED1 är huvudsakligen placerat i cellernas cytoplasma och kärna och fungerar som en reglerande underenhet till proteinfosfatas 6 (PP6), en medlem av PPP-familjen av serin/treonin-fosfataser. En av CPPED1:s viktigaste funktioner är att modulera aktiviteten hos PP6, som spelar en viktig roll i olika cellulära processer, inklusive cellcykelprogression, DNA-skadesvar och proteinnedbrytning. Genom att interagera med PP6 bidrar CPPED1 till regleringen av fosfatasets substratspecificitet och subcellulära lokalisering, och påverkar därigenom nedströms signalhändelser. Dessutom har CPPED1 varit inblandad i olika cellulära funktioner, såsom cellproliferation, apoptos och stressrespons. Genom sin interaktion med PP6 och andra bindningspartners deltar CPPED1 i intrikata regulatoriska nätverk som styr cellulär fysiologi och anpassning till miljöfaktorer. Dessutom har dysreglering av CPPED1-uttryck eller -aktivitet associerats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurodegenerativa sjukdomar och metaboliska syndrom. Förändrade CPPED1-nivåer har observerats i tumörvävnader, där det kan bidra till onkogena signalvägar och tumörprogression. Sammanfattningsvis framstår CPPED1 som en kritisk regulator av cellulära signalvägar, som utövar sina effekter genom modulering av PP6-aktivitet och deltagande i olika cellulära funktioner. Att förstå de molekylära mekanismer som ligger till grund för CPPED1:s funktion är lovande för att klargöra dess bidrag till hälsa och sjukdom och utforska dess potential som ett terapeutiskt mål i olika patologiska sammanhang.

DIO1, även känt som typ 1-dejodinas, är ett viktigt enzym som är involverat i regleringen av sköldkörtelhormonaktiviteten. DIO1 finns främst i olika vävnader, inklusive lever, njure och sköldkörtel, och spelar en avgörande roll för att kontrollera sköldkörtelhormonnivåerna och förmedla vävnadsspecifika reaktioner på sköldkörtelhormoner. En av de primära funktionerna hos DIO1 är dess medverkan i aktiveringen av sköldkörtelhormoner genom omvandlingen av tyroxin (T4), den inaktiva formen av sköldkörtelhormon, till trijodtyronin (T3), den aktiva formen. DIO1 åstadkommer detta genom att katalysera avlägsnandet av en jodatom från den yttre ringen av T4, vilket genererar T3, som binds till sköldkörtelhormonreceptorer och reglerar genuttrycket i målvävnader. Dessutom bidrar DIO1 till den lokala regleringen av sköldkörtelhormonnivåerna i vävnader genom att modulera de intracellulära koncentrationerna av T3. Genom sin enzymatiska aktivitet påverkar DIO1 tillgängligheten av aktivt sköldkörtelhormon för målcellerna och finjusterar därmed sköldkörtelhormonsignaleringen och de metaboliska svaren på ett vävnadsspecifikt sätt. Dessutom har dysreglering av DIO1-uttryck eller -aktivitet kopplats till vissa mänskliga sjukdomar, inklusive sköldkörtelsjukdomar, metabolt syndrom och kardiovaskulära sjukdomar. Förändringar i DIO1-nivåerna har observerats i vävnader hos individer med sköldkörteldysfunktion, vilket tyder på dess potential som biomarkör eller terapeutiskt mål vid sköldkörtelrelaterade sjukdomar. Sammanfattningsvis framstår DIO1 som ett kritiskt enzym i sköldkörtelhormonets metabolism och signalering, med konsekvenser för olika fysiologiska processer och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för DIO1-funktionen är lovande för att förstå sköldkörtelhormonregleringen och utveckla riktade terapier för associerade sjukdomar.

DIO2, även känt som typ 2-deiodinas, är ett viktigt enzym som är involverat i regleringen av sköldkörtelhormonaktiviteten. DIO2 finns huvudsakligen i olika vävnader, inklusive sköldkörteln, hjärnan och brun fettvävnad, och spelar en avgörande roll för att kontrollera sköldkörtelhormonnivåerna och förmedla vävnadsspecifika svar på sköldkörtelhormoner. En av de primära funktionerna hos DIO2 är dess medverkan i omvandlingen av tyroxin (T4), den inaktiva formen av sköldkörtelhormon, till trijodtyronin (T3), den aktiva formen. DIO2 åstadkommer detta genom att katalysera avlägsnandet av en jodatom från den yttre ringen av T4, vilket genererar T3, som binder till sköldkörtelhormonreceptorer och reglerar genuttrycket i målvävnader. Dessutom bidrar DIO2 till den lokala regleringen av sköldkörtelhormonnivåerna i vävnader genom att modulera de intracellulära koncentrationerna av T3. Genom sin enzymatiska aktivitet påverkar DIO2 tillgängligheten av aktivt sköldkörtelhormon för målcellerna och finjusterar därmed sköldkörtelhormonsignalering och metaboliska svar på ett vävnadsspecifikt sätt. Dessutom är DIO2 involverat i termogenes och energimetabolism, särskilt i brun fettvävnad, där det reglerar uttrycket av gener som är involverade i adaptiv termogenes och lipidmetabolism. Genom att lokalt omvandla T4 till T3 ökar DIO2 de bruna adipocyternas känslighet för stimulering med sköldkörtelhormon, vilket främjar energiförbrukning och värmeproduktion. Dysreglering av DIO2:s uttryck eller aktivitet har varit inblandad i olika mänskliga sjukdomar, inklusive sköldkörtelsjukdomar, metabolt syndrom och fetma. Förändringar i DIO2-nivåer har observerats i vävnader hos individer med sköldkörteldysfunktion, vilket tyder på dess potential som en biomarkör eller terapeutiskt mål vid sköldkörtelrelaterade störningar. Sammanfattningsvis framstår DIO2 som ett kritiskt enzym i sköldkörtelhormonmetabolism och signalering, med konsekvenser för olika fysiologiska processer och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för DIO2-funktionen är lovande för att förstå sköldkörtelhormonreglering och utveckla riktade terapier för associerade störningar.

DIO3, även känt som typ 3-deiodinas, är ett viktigt enzym som är involverat i regleringen av sköldkörtelhormonaktiviteten. DIO3 finns främst i olika vävnader, inklusive lever, hjärna och placenta, och spelar en avgörande roll för att kontrollera sköldkörtelhormonnivåerna och förmedla vävnadsspecifika reaktioner på sköldkörtelhormoner. En av de viktigaste funktionerna hos DIO3 är dess förmåga att katalysera inaktiveringen av sköldkörtelhormoner, särskilt tyroxin (T4), genom att omvandla det till en inaktiv metabolit som kallas omvänt trijodtyronin (rT3). Denna enzymatiska aktivitet bidrar till att finjustera signaleringen från sköldkörtelhormoner genom att minska tillgängligheten av aktiva sköldkörtelhormoner i målvävnader, och därigenom modulera ämnesomsättning, tillväxt och utveckling. Dessutom regleras uttrycket av DIO3 noggrant som svar på olika fysiologiska och patologiska tillstånd, t.ex. fasta, stress och inflammation. Förändringar i DIO3-nivåerna kan påverka sköldkörtelhormonhomeostasen och bidra till metabolisk dysreglering, vilket gör det till ett ämne av intresse i studier som undersöker metaboliska störningar och sköldkörtelrelaterade sjukdomar. Dessutom har dysreglering av DIO3-uttryck eller -aktivitet kopplats till vissa mänskliga sjukdomar, inklusive metabolt syndrom, diabetes och sköldkörtelsjukdomar. Förändrade DIO3-nivåer har observerats i vävnader hos individer med sköldkörteldysfunktion, vilket tyder på dess potential som en biomarkör för obalans i sköldkörtelhormonet. Sammanfattningsvis framstår DIO3 som ett kritiskt enzym i regleringen av sköldkörtelhormonaktivitet, med konsekvenser för metabolisk homeostas och fysiologisk anpassning. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom DIO3-funktionen är lovande för att förstå sköldkörtelhormonets signalvägar och utveckla riktade terapier för associerade störningar.

GLIS3 (GLIS-familjens zinkfinger 3): GLIS3 är en transkriptionsfaktor som spelar en viktig roll i regleringen av genuttryck i olika biologiska processer, inklusive signalering av sköldkörtelhormon och utveckling av betaceller i bukspottkörteln. Mutationer i GLIS3 har kopplats till en rad olika sjukdomar, inklusive kongenital hypotyreos och neonatal diabetes, vilket understryker dess betydelse för endokrin funktion och utveckling.

H2BC1 avser histon H2B typ 1-C/E/F/G/I, en medlem av histon H2B-familjen, som är nödvändig för att paketera DNA i kromatin i kärnan hos eukaryota celler. Histoner, inklusive H2B-proteiner, spelar en avgörande roll för regleringen av genuttryck genom att modulera tillgängligheten av DNA för transkriptionsfaktorer och transkriptionsmaskineriet. H2BC1 är särskilt involverat i bildandet av kärnstrukturen i nukleosomer, de grundläggande repeterande enheterna i kromatin. I nukleosomerna bildar H2B-proteinerna, tillsammans med histonerna H2A, H3 och H4, ett oktameriskt komplex runt vilket DNA är lindat. Denna kompakta struktur hjälper till att organisera och kondensera genomet, vilket underlättar olika cellulära processer som DNA-replikation, transkription och reparation. Dessutom genomgår histon H2B-proteiner olika posttranslationella modifieringar, såsom metylering, acetylering och ubiquitinering, vilket ytterligare reglerar kromatinstrukturen och genuttrycket. Dessa modifieringar kan påverka rekryteringen av transkriptionsregulatorer och kromatinmodifierande enzymer, och därigenom modulera genaktiviteten som svar på cellulära signaler och miljörelaterade signaler. Dessutom har dysreglering av histon H2B-uttryck eller -modifieringar kopplats till olika mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, utvecklingsstörningar och neurodegenerativa sjukdomar. Förändringar i histon H2B-nivåer eller modifieringar kan störa normal kromatinstruktur och genreglering, vilket leder till avvikande cellulära processer och sjukdomspatogenes. Sammanfattningsvis är H2BC1 en viktig komponent i kromatinstruktur och genreglering, med konsekvenser för olika fysiologiska processer och sjukdomstillstånd. Att klargöra H2BC1:s och andra histonproteiners roll i kromatinets dynamik är lovande för att förstå regleringen av genuttryck och utveckla riktade terapier för associerade sjukdomar.

ILRUN, även känt som interleukin-like RUN domain-containing protein, är ett nyligen upptäckt protein som spelar en roll i immunregleringen. ILRUN är placerat i cellernas cytoplasma och innehåller en RUN-domän, som är känd för att vara involverad i protein-proteininteraktioner. Även om den exakta funktionen hos ILRUN fortfarande håller på att klarläggas, tyder de första studierna på att det är involverat i moduleringen av immunsvar. Hypotesen är att ILRUN kan interagera med andra proteiner som är involverade i immunsystemets signalvägar, vilket kan påverka cytokinproduktionen, aktiveringen av immunceller eller inflammatoriska processer. ILRUN har dessutom identifierats som en potentiell biomarkör vid vissa immunrelaterade sjukdomar eller inflammatoriska tillstånd. Förändringar i ILRUN-uttrycksnivåer har observerats i experimentella modeller av autoimmuna sjukdomar och inflammation, vilket indikerar dess potentiella roll i sjukdomspatogenes eller som en markör för sjukdomens svårighetsgrad. Ytterligare forskning behövs för att till fullo förstå ILRUN:s biologiska funktioner och regleringsmekanismer vid immunreglering. Att undersöka dess interaktioner med andra proteiner och dess engagemang i specifika signalvägar kommer att ge insikter om dess roll i hälsa och sjukdom, med potentiella konsekvenser för utvecklingen av nya terapeutiska strategier.

MC4R (Melanokortin 4-receptor): MC4R är en G-proteinkopplad receptor som är involverad i regleringen av energihomeostas, aptit och kroppsvikt. Mutationer i MC4R är en av de vanligaste genetiska orsakerna till fetma på grund av dess roll i kontrollen av energibalansen. Det är ett mål för utveckling av behandlingar mot fetma.

NCOR1, även känt som Nuclear Receptor Corepressor 1, är en viktig regulator av genuttryck och transkriptionsrepression. NCOR1 är huvudsakligen placerad i cellkärnan och spelar en avgörande roll för att modulera aktiviteten hos kärnreceptorer och andra transkriptionsfaktorer. En av NCOR1:s främsta funktioner är att fungera som corepressor för olika nukleära receptorer, inklusive sköldkörtelhormonreceptorer (TR), retinoinsyrareceptorer (RAR) och peroxisomproliferatoraktiverade receptorer (PPAR). Genom att rekrytera histondeacetylaser (HDAC) och andra kromatinmodifierande enzymer till målgenpromotorer, underlättar NCOR1 bildandet av repressiva kromatinstrukturer, vilket leder till tystnad av transkriptionen. NCOR1 är dessutom involverat i komplexa regulatoriska nätverk som styr olika cellulära processer, inklusive metabolism, utveckling och immunsvar. Genom sin interaktion med transkriptionsfaktorer och kofaktorer modulerar NCOR1 uttrycket av målgener som är involverade i dessa fysiologiska processer, vilket bidrar till cellulär homeostas och anpassning till miljörelaterade signaler. Dessutom har dysreglering av NCOR1-uttryck eller -aktivitet kopplats till olika mänskliga sjukdomar, inklusive metaboliska störningar, cancer och neurologiska tillstånd. Förändrade NCOR1-nivåer har observerats i vävnader hos individer med fetma, diabetes och vissa cancerformer, vilket understryker dess betydelse som en potentiell biomarkör eller terapeutiskt mål vid sjukdomshantering. Sammanfattningsvis framstår NCOR1 som en central aktör i transkriptionsreglering, med konsekvenser för olika cellulära funktioner och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för NCOR1:s funktion är lovande för att förstå genregleringsnätverk och utveckla riktade terapier för associerade sjukdomar.

RNF144B, även känt som Ring Finger Protein 144B, är en medlem av RING-fingerproteinfamiljen, som kännetecknas av närvaron av en RING-domän (Really Interesting New Gene) som ger E3-ubiquitinligasaktivitet. RNF144B finns huvudsakligen i cellernas cytoplasma eller kärna och spelar en avgörande roll för regleringen av proteinnedbrytning och cellulära signalvägar. En av de primära funktionerna hos RNF144B är dess medverkan i ubiquitin-proteasomsystemet, en viktig väg för proteinnedbrytning i eukaryota celler. Som ett E3-ubiquitinligas katalyserar RNF144B överföringen av ubiquitinmolekyler till substratproteiner och riktar dem mot nedbrytning av 26S-proteasomen. Denna process spelar en avgörande roll för att kontrollera mängden och aktiviteten hos viktiga reglerande proteiner som är involverade i olika cellulära processer, inklusive cellcykelprogression, apoptos och signaltransduktion. RNF144B har dessutom varit inblandad i olika cellulära processer, inklusive DNA-reparation, autofagi och immunsvar. Genom sin ubiquitinligasaktivitet reglerar RNF144B omsättningen av proteiner som är involverade i dessa vägar, vilket påverkar cellulär homeostas och anpassning till miljöstimuli. Dessutom har dysreglering av RNF144B-uttryck eller -aktivitet förknippats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurodegenerativa sjukdomar och inflammatoriska tillstånd. Förändrade RNF144B-nivåer har observerats i tumörvävnad, där det kan bidra till avvikande signalvägar, tumörtillväxt och metastasering. Sammanfattningsvis framstår RNF144B som en kritisk regulator av proteinnedbrytning och cellulär signalering, med konsekvenser för olika fysiologiska processer och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för RNF144B:s funktion är lovande för att förstå dess bidrag till hälsa och sjukdom och utforska dess potential som ett terapeutiskt mål i olika patologiska sammanhang.

SEPHS1, även känt som Selenophosphate Synthetase 1, är ett viktigt enzym som är involverat i biosyntesen av selenoproteiner, en klass av proteiner som innehåller aminosyran selenocystein (Sec). SEPHS1, som huvudsakligen finns i cellernas cytoplasma, spelar en avgörande roll för selenmetabolismen och för inkorporeringen av selenocystein i de nya selenoproteinerna. En av SEPHS1:s primära funktioner är dess medverkan i syntesen av selenofosfat, den aktiverade form av selen som krävs för inkorporering av selenocystein. Som ett selenofosfatsyntetas katalyserar SEPHS1 omvandlingen av selenid och ATP till selenofosfat, vilket ger den nödvändiga prekursorn för biosyntesen av selenocystein-tRNA (Sec-tRNA^[Ser]Sec). SEPHS1 är dessutom oumbärlig för en effektiv översättning av selenoprotein-mRNA. Den är involverad i den specifika igenkänningen och bindningen av Sec-tRNA^[Ser]Sec till ribosomen, vilket säkerställer korrekt inkorporering av selenocystein i den framväxande polypeptidkedjan under proteinsyntesen. Denna process är avgörande för syntesen av funktionella selenoproteiner, som spelar viktiga roller i antioxidantförsvaret, redoxregleringen och sköldkörtelhormonmetabolismen. Dessutom har dysreglering av SEPHS1-uttryck eller -aktivitet varit inblandad i olika mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurodegenerativa sjukdomar och hjärt-kärlsjukdomar. Förändringar i selenmetabolism eller selenoproteinuttryck har förknippats med ökad känslighet för oxidativ stress, försämrad immunfunktion och störd cellulär homeostas. Sammanfattningsvis framstår SEPHS1 som en central aktör i selenmetabolismen och selenoproteinbiosyntesen, med konsekvenser för olika fysiologiska processer och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för SEPHS1-funktionen är lovande för att förstå dess bidrag till hälsa och sjukdom och utforska dess potential som ett terapeutiskt mål i olika patologiska sammanhang.

SIM1 (Homolog 1 för enstaka hjärnceller): SIM1 är en transkriptionsfaktor som spelar en avgörande roll för utvecklingen av specifika hjärnregioner, inklusive hypotalamus. Den är involverad i regleringen av aptit och energihomeostas. Mutationer i SIM1 har förknippats med fetma och andra metaboliska störningar.

SLCO1B1, även känt som Solute Carrier Organic Anion Transporter Family Member 1B1, är ett membranbundet transportörprotein som främst finns i levern. Det spelar en avgörande roll för upptaget av olika endogena och exogena föreningar, inklusive gallsyror, hormoner, läkemedel och toxiner, från blodomloppet till hepatocyter (leverceller). En av de primära funktionerna hos SLCO1B1 är dess medverkan i leverns upptag av gallsyror, en process som är nödvändig för gallsyrornas homeostas och bildandet av galla. Genom att transportera gallsyror över hepatocyternas sinusoidala membran underlättar SLCO1B1 deras clearance från blodomloppet och deras efterföljande inkorporering i galla, som sedan utsöndras i gallgångarna och slutligen i mag-tarmkanalen. SLCO1B1 ansvarar också för upptaget av olika läkemedel och xenobiotika i hepatocyter, där de kan genomgå metabolism, avgiftning eller utsöndring. Transportaktiviteten hos SLCO1B1 kan ha en betydande inverkan på läkemedlens farmakokinetik och farmakodynamik, vilket påverkar deras effekt, toxicitet och potential för läkemedelsinteraktioner. Dessutom har genetiska variationer i SLCO1B1-genen associerats med förändrad transportaktivitet och farmakokinetik för vissa läkemedel. Polymorfismer i SLCO1B1 har t.ex. kopplats till variationer i statinrespons och risken för statininducerad myopati, en vanlig biverkning av statinbehandling. Sammanfattningsvis är SLCO1B1 ett kritiskt transportörprotein som är involverat i leverns upptag av gallsyror, läkemedel och andra föreningar, med konsekvenser för metabolismen av gallsyror, läkemedelsdisposition och klinisk farmakologi. Att förstå SLCO1B1:s roll i läkemedelstransport och metabolism är avgörande för att optimera läkemedelsbehandlingen och minimera risken för biverkningar.

SOX2, kort för SRY (Sex Determining Region Y)-Box 2, är en kritisk transkriptionsfaktor som spelar en avgörande roll för embryonal utveckling, stamcellspluripotens och vävnadshomeostas. SOX2 är huvudsakligen placerad i cellkärnan och är involverad i regleringen av genuttryck genom att binda till specifika DNA-sekvenser och modulera målgenernas aktivitet. En av SOX2:s primära funktioner är dess medverkan i upprätthållandet av stamcellernas pluripotens och självförnyelse. Tillsammans med andra transkriptionsfaktorer, som OCT4 och NANOG, bildar SOX2 ett centralt regulatoriskt nätverk som upprätthåller det odifferentierade tillståndet hos embryonala stamceller och inducerade pluripotenta stamceller. Genom sina interaktioner med kromatinomvandlingskomplex och transkriptionella co-regulatorer reglerar SOX2 uttrycket av gener som är involverade i stamcellens identitet och differentiering. SOX2 spelar dessutom en viktig roll i embryonalutvecklingen, där den krävs för bildandet och mönstringen av olika vävnader och organ, inklusive det centrala nervsystemet, sinnesorganen och endodermala derivat. Dess uttryck regleras dynamiskt under utvecklingen, vilket återspeglar dess olika funktioner vid bestämning av cellers öde och vävnadsmorfogenes. Dessutom har dysreglering av SOX2:s uttryck eller aktivitet varit inblandad i olika mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurologiska utvecklingsstörningar och ögonsjukdomar. SOX2 är ofta förstärkt eller överuttryckt i olika cancerformer, där det främjar tumörtillväxt, metastasering och resistens mot terapi. Omvänt har förlust av SOX2-funktion eller mutationer i dess kodande gen associerats med utvecklingsavvikelser och medfödda sjukdomar. Sammanfattningsvis framstår SOX2 som en huvudregulator för stamcellspluripotens, vävnadsutveckling och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom SOX2:s funktion är lovande för att förstå dess bidrag till hälsa och sjukdom och utforska dess potential som ett terapeutiskt mål i olika patologiska sammanhang.

ZGRF1, även känt som Zinc finger GRF-type containing 1, är ett protein som kännetecknas av närvaron av zinkfingerdomäner, vilka är vanliga proteinmotiv som är involverade i nukleinsyrabindning och protein-proteininteraktioner. ZGRF1 är placerat i cellkärnan och fungerar sannolikt som en transkriptionsfaktor eller en regulator av genuttryck. Medan specifika detaljer om ZGRF1:s funktion fortfarande håller på att klargöras, spelar proteiner som innehåller zinkfingerdomäner ofta avgörande roller i olika cellulära processer, inklusive gentranskription, RNA-processning och kromatinremodellering. Zinkfingerproteiner kan fungera som transkriptionella aktivatorer eller repressorer genom att binda till specifika DNA-sekvenser och rekrytera transkriptionella co-regulatorer för att modulera genuttryck. Dessutom är zinkfingerproteiner som ZGRF1 involverade i olika signalvägar och utvecklingsprocesser, vilket bidrar till att bestämma cellers öde, vävnadsmorfogenes och organismens utveckling. Genom sina interaktioner med andra proteiner och nukleinsyror kan zinkfingerproteiner påverka cellulär proliferation, differentiering och respons på miljörelaterade signaler. Dessutom har dysreglering av zinkfingerproteiner kopplats till vissa mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, utvecklingsstörningar och neurologiska tillstånd. Förändringar i uttrycket eller aktiviteten hos zinkfingerproteiner som ZGRF1 kan störa normala cellulära funktioner och bidra till sjukdomspatogenes. Sammanfattningsvis, även om den specifika funktionen hos ZGRF1 ännu inte är helt klarlagd, tyder dess klassificering som ett zinkfingerprotein på dess potentiella inblandning i transkriptionsreglering och andra cellulära processer. Ytterligare forskning behövs för att avslöja de molekylära mekanismer som ligger till grund för ZGRF1:s funktion och dess betydelse för hälsa och sjukdom.

CDK17, även känt som Cyclin-dependent kinase 17, är en medlem av familjen cyclin-dependent kinase (CDK), som spelar en avgörande roll för reglering av cellcykeln, transkriptionell kontroll och cellulär differentiering. CDK17 är placerad i cellkärnan och fungerar som ett serin/treonin-proteinkinas, som fosforylerar målproteiner för att reglera deras aktivitet och funktion. En av de primära funktionerna för CDK17 är dess inblandning i cellcykelprogressionen. CDK17-aktiviteten regleras noggrant under hela cellcykeln och spelar en roll i att främja övergången från G1-fasen till S-fasen, där DNA-replikation sker. CDK17 fosforylerar olika substrat som är involverade i regleringen av cellcykeln, inklusive proteiner som styr uttrycket av gener som krävs för DNA-replikation och celldelning. CDK17 har dessutom visat sig vara inblandad i regleringen av transkriptionsprocesser. Den kan fosforylera transkriptionsfaktorer och co-regulatorer, vilket påverkar deras aktivitet och förmåga att reglera genuttrycket. Genom att modulera aktiviteten i transkriptionsmaskineriet kan CDK17 påverka cellulära processer som differentiering, proliferation och respons på miljöstimuli. Dessutom har dysreglering av CDK17-uttryck eller -aktivitet förknippats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive cancer och neurodegenerativa sjukdomar. Förändrade CDK17-nivåer har observerats i tumörvävnader, där de kan bidra till avvikande cellcykelutveckling, genomisk instabilitet och tumörtillväxt. Sammanfattningsvis är CDK17 en kritisk regulator av cellcykelprogression och transkriptionskontroll, med konsekvenser för olika fysiologiska processer och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom CDK17:s funktion är lovande för att förstå dess bidrag till hälsa och sjukdom och utforska dess potential som ett terapeutiskt mål i olika patologiska sammanhang.

CERS6, även känt som Ceramide Synthase 6, är ett enzym som är involverat i biosyntesen av ceramider, som är viktiga komponenter i cellmembran och fungerar som signalmolekyler i olika cellulära processer. CERS6 är placerat i cellernas endoplasmatiska retikulum (ER) och spelar en avgörande roll för att katalysera syntesen av ceramider genom att acylera sfingoidbaser med substrat av fettsyraacyl-CoA. En av de primära funktionerna för CERS6 är dess medverkan i genereringen av specifika ceramidarter med distinkta acylkedjelängder och mättnadsnivåer. Ceramider som produceras av CERS6 kan variera i sin sammansättning av fettsyror, vilket påverkar deras biofysikaliska egenskaper och cellulära funktioner. Dessa ceramidarter deltar i olika cellulära processer, inklusive celltillväxt, apoptos, inflammation och lipidmetabolism. Ceramider som genereras av CERS6 fungerar dessutom som prekursorer för syntes av komplexa sfingolipider, såsom sfingomyelin och glykosfingolipider, som är viktiga beståndsdelar i cellmembran och deltar i cellsignaleringsvägar. Genom att reglera ceramidnivåer och sammansättning påverkar CERS6 balansen mellan olika sfingolipidarter och modulerar cellulära svar på miljörelaterade signaler och stresstimuli. Dessutom har dysreglering av CERS6-uttryck eller -aktivitet förknippats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive metaboliska störningar, neurodegenerativa sjukdomar och cancer. Förändrade ceramidnivåer har observerats i vävnader hos individer med fetma, insulinresistens och neurodegeneration, vilket belyser betydelsen av ceramidmetabolism i sjukdomspatogenes. Sammanfattningsvis är CERS6 ett kritiskt enzym i ceramidbiosyntesen, vilket har betydelse för olika fysiologiska processer och sjukdomstillstånd. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för CERS6-funktionen är lovande för att förstå sfingolipidmetabolismen och utveckla riktade terapier för associerade sjukdomar.

FOXA2 (Forkhead Box A2): FOXA2 är en transkriptionsfaktor som spelar en avgörande roll för utvecklingen av olika vävnader, inklusive lever, bukspottkörtel och lunga. Denna transkriptionsfaktor är involverad i regleringen av gener som är relaterade till metabolism, utveckling och differentiering. I bukspottkörteln är FOXA2 avgörande för utvecklingen och funktionen hos insulinproducerande betaceller. Den spelar en viktig roll för att upprätthålla glukoshomeostas genom att reglera uttrycket av gener som är involverade i insulinutsöndring och glukosmetabolism.

LRRC6 (Leucine-Rich Repeat-innehållande protein 6): LRRC6 kodar för ett protein som är en del av den ciliära strukturen i celler. Cilier är viktiga för cellrörlighet och signalering. Mutationer i LRRC6 kan leda till ciliopatier, en grupp genetiska sjukdomar som kännetecknas av ciliär dysfunktion och olika kliniska manifestationer.

MAF (MAF BZIP transkriptionsfaktor): MAF kodar för en transkriptionsfaktor som är involverad i utveckling och differentiering av olika vävnader, inklusive ögonlinsen och betaceller i bukspottskörteln. Den spelar en roll i regleringen av genuttryck och bestämningen av cellens öde. Mutationer i MAF kan leda till utvecklingsavvikelser och sjukdomar.

NFIA, eller Nuclear Factor I A, är en transkriptionsfaktor som spelar en avgörande roll i regleringen av genuttryck, cellulär differentiering och utveckling. NFIA är huvudsakligen placerad i cellkärnan och tillhör familjen Nuclear Factor I (NFI), som består av DNA-bindande proteiner med hög bevarandegrad som är involverade i transkriptionskontrollen av olika gener. En av NFIA:s primära funktioner är att reglera genuttrycket genom att binda till specifika DNA-sekvenser, så kallade NFIA recognition elements, inom målgenernas promotorregioner. Genom att interagera med transkriptionella co-regulatorer och kromatinmodifierande enzymer kan NFIA antingen aktivera eller undertrycka transkriptionen av målgener, beroende på cellulär kontext och miljörelaterade signaler. NFIA har dessutom varit inblandad i olika cellulära processer, inklusive cellproliferation, differentiering och överlevnad. Den spelar en avgörande roll för utvecklingen och funktionen hos flera vävnader och organ, inklusive det centrala nervsystemet, levern och fettvävnaden. NFIA är särskilt viktigt för utvecklingen av det centrala nervsystemet, där det reglerar bildandet och differentieringen av neurala progenitorceller och specifikationen av neuronala och gliala cellinjer. Dessutom har dysreglering av NFIA-uttryck eller -aktivitet förknippats med vissa mänskliga sjukdomar och utvecklingsstörningar. Förändrade NFIA-nivåer har observerats i olika cancerformer, där de kan bidra till tumörprogression, metastasering och läkemedelsresistens. Dessutom har mutationer i NFIA-genen kopplats till medfödda avvikelser, såsom missbildningar av hjärnan och utvecklingsförseningar. Sammanfattningsvis är NFIA en kritisk transkriptionsfaktor som är involverad i regleringen av genuttryck och cellulär differentiering, med konsekvenser för utveckling, vävnadshomeostas och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för NFIA:s funktion är lovande för att förstå dess roll i hälsa och sjukdom och utforska dess potential som ett terapeutiskt mål i olika patologiska sammanhang.

NR3C2, även känt som Nuclear Receptor Subfamily 3 Group C Member 2 eller mineralocorticoid receptor (MR), är ett kärnreceptorprotein som spelar en avgörande roll i regleringen av elektrolytbalansen och blodtryckshomeostasen. NR3C2 är huvudsakligen placerad i målcellernas cytoplasma och fungerar som en ligandaktiverad transkriptionsfaktor som förmedlar effekterna av mineralokortikoidhormoner, t.ex. aldosteron. En av de primära funktionerna hos NR3C2 är dess medverkan i regleringen av natrium- och kaliumjontransporten i njuren, tjocktarmen och spottkörtlarna. Vid bindning till aldosteron genomgår NR3C2 en konformationsförändring och translokeras till kärnan, där den reglerar uttrycket av målgener som kodar för jonkanaler, pumpar och transportörer. Genom sin transkriptionsaktivitet främjar NR3C2 natriumreabsorption och kaliumutsöndring och modulerar därigenom extracellulär vätskevolym och blodtryck. Dessutom är NR3C2 också involverat i regleringen av andra fysiologiska processer, inklusive hjärtfunktion, vaskulär ton och inflammation. Det påverkar uttrycket av gener som är involverade i hjärtombyggnad, endotelfunktion och aktivering av immunceller, vilket bidrar till kardiovaskulär hälsa och immunsvar. Dessutom har dysreglering av NR3C2-uttryck eller -aktivitet förknippats med olika kardiovaskulära sjukdomar, inklusive hypertoni, hjärtsvikt och elektrolytrubbningar. Mutationer i NR3C2-genen kan leda till aldosteronresistens, ett tillstånd som kännetecknas av försämrad natriumretention och kaliumutsöndring, vilket resulterar i hypertoni och elektrolytrubbningar. Sammanfattningsvis är NR3C2 en kritisk regulator av elektrolytbalansen och blodtryckshomeostasen, med konsekvenser för kardiovaskulär hälsa och sjukdom. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom NR3C2:s funktion är lovande för att förstå dess roll i hälsa och sjukdom och utforska dess potential som ett terapeutiskt mål vid kardiovaskulära sjukdomar och högt blodtryck.

PDE8B (fosfodiesteras 8B): PDE8B är en annan gen som kodar för ett fosfodiesterasenzym, närmare bestämt fosfodiesteras 8B. Liksom PDE10A reglerar den signalering med cykliska nukleotider, men dess funktioner kan variera mellan olika vävnader och celltyper. PDE8B kan ha betydelse för olika fysiologiska processer.

PDE10A (fosfodiesteras 10A): PDE10A kodar för ett enzym som kallas fosfodiesteras 10A, som reglerar intracellulär signalering genom hydrolysering av cykliska nukleotider, särskilt cAMP och cGMP. PDE10A uttrycks främst i hjärnan och är involverat i neuronal signalering. Det har visat sig vara inblandat i neurologiska och psykiatriska sjukdomar.

TNP1, eller Transition Protein 1, är ett protein som främst finns i kärnan hos spermier under utveckling, de omogna manliga könscellerna, under spermiogenesen - det sista stadiet av spermatogenesen där runda spermier differentieras till mogna spermatozoer. TNP1 är medlem i en familj av små, mycket basiska proteiner som kallas transitionsproteiner, vilka är involverade i den kromatinomvandlingsprocess som sker under spermiogenesen. En av TNP1:s primära funktioner är att ersätta histoner med protaminer, specialiserade proteiner som kondenserar och paketerar DNA till en mycket kompakt form i spermiekärnan. Under spermiogenesen binder TNP1 till histoner i kromatinet och underlättar deras förflyttning, vilket möjliggör efterföljande inkorporering av protaminer. Denna process resulterar i bildandet av en mycket kondenserad och stabil kärna i mogna spermier, vilket är viktigt för att skydda det paternella DNA:t under befruktningen och säkerställa en korrekt spermiefunktion. Dessutom bidrar TNP1 till komprimering och stabilisering av spermiekromatin, vilket är avgörande för spermiernas rörlighet, DNA-integritet och lyckad befruktning. Det hjälper till att skapa den unika kromatinstruktur som är karakteristisk för spermatozoer, vilket är avgörande för effektiv spermiefunktion och framgångsrik överföring av genetiskt material till oocyten under befruktningen. Dessutom har förändringar i TNP1:s uttryck eller funktion förknippats med manlig infertilitet och reproduktionsstörningar. Dysreglering av kromatinomvandlingsprocesser under spermiogenesen, inklusive avvikelser i TNP1-uttryck eller lokalisering, kan leda till defekter i spermiernas kromatinstruktur och funktion, vilket försämrar fertiliteten och minskar chanserna för framgångsrik befruktning. Sammanfattningsvis är TNP1 en kritisk komponent i kromatinomvandlingsprocessen under spermiogenesen och spelar en viktig roll i kondenseringen och stabiliseringen av spermiekromatin. Att förstå de molekylära mekanismer som ligger bakom TNP1-funktionen är avgörande för att klargöra de processer som är involverade i spermieutveckling och befruktning och för att diagnostisera och behandla manlig infertilitet och reproduktionsstörningar.

TBX2 (T-Box transkriptionsfaktor 2): TBX2 kodar för en transkriptionsfaktor som tillhör T-box-familjen. Den spelar en roll vid embryonal utveckling och vävnadsdifferentiering, särskilt vid utveckling av hjärta och benbildning.

VAV3 (Vav Guanine Nucleotide Exchange Factor 3): VAV3 kodar för en guaninnukleotidutbytesfaktor som är involverad i intracellulära signalvägar relaterade till cellproliferation och cytoskeletal omorganisering. Den spelar en roll vid aktivering av immunceller och kan ha betydelse för immunsvar och cancer.

VEGFC, eller Vascular Endothelial Growth Factor C, är ett viktigt protein som är involverat i regleringen av lymfangiogenes, bildandet av lymfatiska kärl, och angiogenes, bildandet av blodkärl. Som medlem av familjen vaskulära endoteliala tillväxtfaktorer (VEGF) spelar VEGFC olika roller i fysiologiska och patologiska processer, inklusive embryonal utveckling, vävnadsreparation och tumörprogression. En av VEGFC:s primära funktioner är dess förmåga att stimulera tillväxt och proliferation av lymfatiska endotelceller, vilket främjar bildning och remodellering av lymfatiska kärl. VEGFC binder till och aktiverar sina receptorer, främst VEGFR-3 (vascular endothelial growth factor receptor 3), vilket initierar signalkaskader som främjar spridning och förgrening av lymfkärl. Denna process är avgörande för att upprätthålla vätskebalansen i vävnaden, immunförsvarets celltrafik och absorptionen av dietfetter från tarmen. VEGFC är dessutom involverat i angiogenes, där det också kan stimulera tillväxt och förgrening av blodkärl, särskilt i samband med sårläkning och vävnadsreparation. Genom att binda till sina receptorer, inklusive VEGFR-2, främjar VEGFC endotelcellernas proliferation, migration och överlevnad, vilket bidrar till bildandet av nya blodkärl från redan existerande. Dessutom har dysreglering av VEGFC-uttryck eller -aktivitet kopplats till olika mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, lymfödem och inflammatoriska sjukdomar. Överuttryck av VEGFC observeras ofta i tumörvävnader, där det kan främja tumörangiogenes och lymfangiogenes, vilket underlättar tumörtillväxt, metastasering och resistens mot terapi. Däremot kan brister i VEGFC-signaleringen leda till försämrad bildning av lymfkärl och lymfödem, ett tillstånd som kännetecknas av onormal ansamling av lymfvätska i vävnader. Sammanfattningsvis är VEGFC en viktig regulator av lymfangiogenes och angiogenes, med konsekvenser för vävnadshomeostas, sårläkning och sjukdomspatogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom VEGFC:s funktion är lovande för att förstå dess roll i hälsa och sjukdom och för att utveckla riktade terapier för associerade sjukdomar, såsom cancer och lymfödem.

INSR, eller insulinreceptorn, är ett transmembranreceptorprotein som spelar en avgörande roll för att förmedla de biologiska effekterna av insulin, ett hormon som deltar i regleringen av glukosmetabolismen, lipidmetabolismen och celltillväxten. INSR finns främst på ytan av målceller, t.ex. adipocyter, hepatocyter och skelettmuskelceller. En av de primära funktionerna hos INSR är dess medverkan i insulinsignalering. När insulin binder till INSR:s extracellulära domän genomgår receptorn konformationsförändringar, vilket leder till autofosforylering av tyrosinrester i dess intracellulära domän. Denna fosforylering aktiverar receptorns tyrosinkinasaktivitet och initierar en kaskad av nedströms signalhändelser som reglerar cellulära processer som glukosupptag, glykogensyntes, proteinsyntes och genuttryck. INSR spelar dessutom en avgörande roll för glukoshomeostasen genom att främja upptaget av glukos från blodomloppet till insulinkänsliga vävnader, t.ex. skelettmuskulatur och fettvävnad. Aktivering av INSR stimulerar translokationen av glukostransportproteiner, t.ex. GLUT4, till cellmembranet, vilket underlättar upptaget av glukos i cellen för energiproduktion eller lagring. Dessutom har dysreglering av INSR-uttryck eller -aktivitet kopplats till olika metaboliska störningar, inklusive typ 2-diabetes mellitus och insulinresistens. Minskad känslighet eller försämrad signalering via INSR kan leda till förhöjda blodsockernivåer, insulinresistens och metaboliska avvikelser som förknippas med diabetes och fetma. Sammanfattningsvis är INSR en viktig förmedlare av insulinets verkan och spelar en viktig roll i glukosmetabolismen, lipidmetabolismen och celltillväxten. Att förstå de molekylära mekanismer som ligger till grund för INSR:s funktion är avgörande för att klargöra patofysiologin bakom metaboliska störningar och utveckla riktade behandlingar mot diabetes och relaterade tillstånd.

ATP1B2, även känt som Sodium/potassium-transporting ATPase subunit beta-2, är ett protein som fungerar som en underenhet i natrium-kalium-ATPase-pumpen (Na+/K+-ATPase). Denna pump är avgörande för att upprätthålla de elektrokemiska gradienterna av natrium- och kaliumjoner över cellmembranen, en process som är nödvändig för många fysiologiska funktioner, inklusive nervledning, muskelkontraktion och reglering av cellvolymen. Som en subenhet i Na+/K+-ATPase-pumpen spelar ATP1B2 en oumbärlig roll för pumpkomplexets sammansättning, stabilitet och funktion. Den interagerar med pumpens katalytiska alfa-subenhet, ATP1A1 eller ATP1A2, och hjälper till att förankra komplexet i cellmembranet. Dessutom bidrar ATP1B2 till regleringen av pumpaktivitet och trafficking, vilket påverkar hastigheten för transport av natrium- och kaliumjoner över membranet. Dessutom är ATP1B2 involverad i upprätthållandet av cellulär jonhomeostas och osmotisk balans. Genom att aktivt transportera natriumjoner ut ur cellen och kaliumjoner in i cellen mot deras respektive elektrokemiska gradienter, skapar och upprätthåller Na+/K+-ATPase-pumpen som drivs av ATP1B2 den membranpotential som krävs för cellulär excitabilitet och funktion. Dessutom har dysreglering av ATP1B2-uttryck eller -aktivitet varit inblandad i olika mänskliga sjukdomar, inklusive kardiovaskulära sjukdomar, neurologiska sjukdomar och njursjukdomar. Mutationer i ATP1B2 eller förändringar i Na+/K+-ATPas funktion kan leda till störningar i jonhomeostas, försämrad cellulär signalering och dysfunktion i vävnader och organ som påverkas av dessa tillstånd. Sammanfattningsvis är ATP1B2 en kritisk underenhet i Na+/K+-ATPase-pumpen, som spelar en viktig roll för jontransport, cellulär excitabilitet och osmotisk reglering. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom ATP1B2-funktionen är avgörande för att förstå dess bidrag till hälsa och sjukdom och för att utveckla riktade terapier för sjukdomar som är förknippade med Na+/K+-ATPas-dysfunktion.

BAIAP2L1, även känt som Brain-specific angiogenesis inhibitor 1-associated protein 2-like protein 1, är ett protein som kodas av BAIAP2L1-genen. Det tillhör proteinfamiljen som innehåller I-BAR-domänen och är involverat i olika cellulära processer, inklusive ommodellering av aktincytoskelettet, membrandynamik och cellsignalering. En av de primära funktionerna för BAIAP2L1 är dess roll i regleringen av aktindynamik och cytoskelettorganisation. Den innehåller en I-BAR-domän (inverse Bin-Amphiphysin-Rvs), som gör att den kan binda till och inducera krökning i membran, särskilt vid platser med membranutsprång som filopodier och lamellipodier. Genom sin förmåga att interagera med aktinfilament och membranfosfolipider deltar BAIAP2L1 i bildandet och stabiliseringen av aktinrika strukturer som är involverade i cellmigration, adhesion och morfogenes. Dessutom är BAIAP2L1 inblandad i regleringen av synaptisk struktur och funktion i nervceller. Den interagerar med olika synaptiska proteiner och cytoskeletala regulatorer, vilket bidrar till synapsernas organisation och plasticitet. BAIAP2L1 har visat sig modulera den dendritiska ryggradens morfologi, synaptisk överföring och synaptisk plasticitet, processer som är viktiga för inlärning och minne. Dessutom har dysreglering av BAIAP2L1-uttryck eller -funktion associerats med neurologiska sjukdomar, inklusive schizofreni, autismspektrumstörningar och intellektuella funktionsnedsättningar. Förändrade BAIAP2L1-nivåer har observerats i hjärnan hos individer med dessa tillstånd, vilket tyder på dess potentiella inblandning i sjukdomspatogenesen. Sammanfattningsvis är BAIAP2L1 ett multifunktionellt protein som är involverat i ommodellering av aktincytoskelettet, membrandynamik och synaptisk funktion. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom BAIAP2L1-funktionen är avgörande för att förstå dess roll i cellulär fysiologi och neurologiska sjukdomar, och för att utveckla riktade terapier för associerade tillstånd.

DGKB (Diacylglycerolkinas Beta): DGKB är ett enzym som omvandlar diacylglycerol till fosfatidinsyra, vilket spelar en avgörande roll i lipidsignalvägar. Det är involverat i olika cellulära processer, inklusive insulinkänslighet och neurotransmittorsignalering. Dysreglering av DGKB har förknippats med metaboliska störningar och är av intresse vid studier av sjukdomar som diabetes och fetma.

EDA2R, även känt som Ectodysplasin A2-receptor, är ett protein som kodas av EDA2R-genen. Det tillhör superfamiljen tumörnekrosfaktorreceptorer (TNFR) och fungerar som en receptor för ektodysplasin A2 (EDA-A2), en signalmolekyl som är involverad i utvecklingen av ektodermala vävnader som hår, tänder och svettkörtlar. En av de primära funktionerna hos EDA2R är dess roll i att förmedla effekterna av EDA-A2-signalering under embryonalutvecklingen. EDA-A2, även känt som ectodysplasin A2 eller EDA2, är en ligand som binder till EDA2R och initierar signalkaskader som reglerar bildandet och mönstret av ektodermala strukturer. Denna signalväg spelar en avgörande roll för utvecklingen av hårsäckar, tänder och andra bihang som härrör från ektodermen. Dessutom är EDA2R-signalering avgörande för underhåll och regenerering av ektodermala vävnader hos vuxna. Den bidrar till regleringen av hårfolliklarnas cykling, svettkörtlarnas funktion och tandutvecklingen under hela livet. Dysreglering av EDA2R-signalering kan leda till utvecklingsavvikelser eller störningar som påverkar ektodermala vävnader, såsom hypohidrotisk ektodermal dysplasi (HED), ett genetiskt tillstånd som kännetecknas av onormal utveckling av hår, tänder och svettkörtlar. EDA2R har dessutom varit inblandad i immunsvar och inflammatoriska processer. Den uttrycks i immunceller som dendritiska celler och makrofager, där den kan modulera immuncellernas funktion och cytokinproduktion. Dessutom har dysreglering av EDA2R-signalering förknippats med inflammatoriska hudtillstånd och autoimmuna sjukdomar. Sammanfattningsvis är EDA2R en kritisk receptor som är involverad i utvecklingen och underhållet av ektodermala vävnader, samt i immunsvar och inflammatoriska processer. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom EDA2R-signalering är avgörande för att förstå dess roll i utveckling, fysiologi och sjukdom, och för att utveckla riktade terapier för tillstånd som förknippas med ektodermal dysplasi och immundysfunktion.

FAM9A, eller Family with Sequence Similarity 9 Member A, är en proteinkodande gen som tillhör en familj av gener med sekvenslikhet. Även om FAM9A:s specifika funktioner fortfarande är under utredning och inte är fullständigt karakteriserade, är det känt att den uttrycks i olika vävnader, inklusive hjärnan, testiklarna och äggstockarna, vilket tyder på potentiella roller i cellulära processer i dessa organ. Beteckningen "FAM" betecknar vanligtvis en genfamilj vars medlemmar delar sekvenslikhet men kan ha olika funktioner. Ofta är gener inom FAM-familjen involverade i olika cellulära processer, såsom cellsignalering, transkriptionsreglering eller protein-protein-interaktioner. Även om den exakta funktionen hos FAM9A ännu inte är helt klarlagd, kan förståelsen av dess uttrycksmönster och potentiella interaktioner med andra cellulära komponenter ge insikter om dess biologiska roller. Ytterligare experimentella studier krävs för att avslöja de specifika funktionerna hos FAM9A och dess bidrag till cellulär fysiologi och patologi. Sammanfattningsvis är FAM9A en gen inom en familj av gener med sekvenslikhet, och dess exakta funktion är ännu inte fastställd. Ytterligare forskning behövs för att klargöra dess biologiska roller och betydelse i cellulära processer.

FKBP4, även känt som FK506-bindande protein 4 eller FKBP52, är en medlem av familjen FK506-bindande protein (FKBP), som är peptidyl-prolyl cis-trans isomeraser (PPIaser) som fungerar som molekylära chaperoner. FKBP4 finns främst i cellernas cytoplasma och kärna och är involverat i regleringen av proteinveckning, trafficking och signaltransduktion. En av de viktigaste funktionerna hos FKBP4 är dess roll som co-chaperon för steroidhormonreceptorer, inklusive glukokortikoidreceptorn (GR) och androgenreceptorn (AR). FKBP4 interagerar med dessa receptorer i cytoplasman och underlättar deras korrekta veckning och sammansättning i funktionella komplex med värmechockproteiner (HSP). Vid ligandbindning dissocierar FKBP4 från receptorn, vilket gör att den kan translokeras till cellkärnan och reglera gentranskriptionen. Dessutom är FKBP4 inblandad i regleringen av olika cellulära processer, inklusive celltillväxt, differentiering och apoptos. Den interagerar med en rad olika proteinpartners, inklusive kinaser, fosfataser och transkriptionsfaktorer, och påverkar deras aktivitet och funktion. FKBP4 har visat sig modulera signalvägar som är involverade i cellöverlevnad, stressrespons och immunreglering. Dessutom har dysreglering av FKBP4-uttryck eller -aktivitet associerats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurodegenerativa sjukdomar och metabolt syndrom. Förändrade FKBP4-nivåer har observerats i tumörvävnader, där de kan bidra till tumörprogression, metastasering och resistens mot terapi. Dessutom har FKBP4-polymorfismer kopplats till känslighet för neurodegenerativa sjukdomar och metaboliska störningar. Sammanfattningsvis är FKBP4 ett multifunktionellt protein som är involverat i proteinveckning, chaperonaktivitet och signaltransduktion, med implikationer för olika fysiologiska processer och sjukdomstillstånd. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom FKBP4-funktionen är avgörande för att förstå dess roll i hälsa och sjukdom och för att utveckla riktade terapier för associerade sjukdomar.

GNGT2, även känt som Guanine nucleotide-binding protein G(t) subunit gamma-T2, är ett protein som tillhör familjen av guanine nucleotide-binding proteins (G-proteins). GNGT2 är en underenhet i transducinkomplexet, som spelar en avgörande roll för signalöverföringen i fotoreceptorcellerna i näthinnan. En av de viktigaste funktionerna för GNGT2 är dess medverkan i fototransduktionskaskaden, en process där ljusstimuli omvandlas till elektriska signaler som kan tolkas av hjärnan. I näthinnan innehåller fotoreceptorcellerna ljuskänsliga proteiner, så kallade opsiner, som genomgår en konformationsförändring när de absorberar fotoner. Denna förändring aktiverar det associerade G-proteinet transducin, som består av alfa- (GNAT1) och beta-gamma- (GNGT1/GNGT2) underenheter. GNGT2 spelar en avgörande roll för överföringen av signalen från aktiverat rhodopsin (opsin i stavceller) eller cone opsin (opsin i cone-celler) till effektormolekyler nedströms, vilket i slutändan leder till förändringar i membranpotentialen och frisättning av neurotransmittorer. Genom att modulera aktiviteten hos effektorenzymer som fosfodiesteras och guanylatcyklas, reglerar transducinkomplexet nivåerna av intracellulära budbärare, som cykliskt guanosinmonofosfat (cGMP), som förmedlar responsen på ljusstimuli. GNGT2 är dessutom involverat i regleringen av den visuella känsligheten och anpassningen till varierande ljusförhållanden. Genom sin interaktion med andra signalproteiner i fotoreceptorcellerna bidrar GNGT2 till att modulera känsligheten i fototransduktionskaskaden, så att det visuella systemet kan anpassa sig till förändringar i omgivande ljusintensitet och upprätthålla en optimal visuell funktion. Sammanfattningsvis är GNGT2 en viktig komponent i transducinkomplexet i fotoreceptorceller, där den medierar omvandlingen av ljussignaler till elektriska signaler. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för GNGT2:s funktion är avgörande för förståelsen av visuell signalöverföring och för att klargöra patofysiologin hos retinala sjukdomar som är förknippade med G-proteindysfunktion.

GPR139, även känt som G-proteinkopplad receptor 139, är ett protein som tillhör superfamiljen G-proteinkopplade receptorer (GPCR). Det uttrycks främst i det centrala nervsystemet, särskilt i regioner som är förknippade med regleringen av neurotransmittorsystem och neuronal aktivitet. Även om de specifika funktionerna hos GPR139 fortfarande håller på att klargöras, tror man att den spelar en roll i moduleringen av neurotransmission, särskilt i regleringen av dopamin- och glutamatsignalering. Studier har visat att GPR139 kan fungera som en hämmande receptor, eftersom dess aktivering leder till minskade cAMP-nivåer (cykliskt adenosinmonofosfat) och minskad neuronal excitabilitet. Dessutom har GPR139 varit inblandad i regleringen av olika fysiologiska processer, inklusive aptit och ämnesomsättning. Prekliniska studier har visat att GPR139-agonister kan minska födointaget och kroppsvikten i djurmodeller, vilket tyder på en potentiell roll i kontrollen av energibalansen och regleringen av födointaget. Dessutom har GPR139 uppmärksammats som ett potentiellt terapeutiskt mål för behandling av neuropsykiatriska och metaboliska störningar. Dysreglering av GPR139-signalering har associerats med tillstånd som schizofreni, depression och fetma, vilket understryker dess betydelse för att upprätthålla normal fysiologisk funktion. Sammanfattningsvis är GPR139 en G-proteinkopplad receptor som uttrycks i det centrala nervsystemet och som är involverad i moduleringen av neurotransmission, aptit och metabolism. Ytterligare forskning om GPR139:s signalvägar och fysiologiska funktioner kan ge insikter om dess roll i hälsa och sjukdom och dess potential som ett terapeutiskt mål för olika sjukdomar.

HSD17B13, även känt som Hydroxysteroid 17-beta dehydrogenase 13, är ett enzym som främst finns i levern och som är involverat i metabolismen av steroidhormoner och fettsyror. Det tillhör familjen hydroxysteroid (17-beta) dehydrogenas (HSD17B), som katalyserar omvandlingen av hydroxysteroider till ketosteroider och vice versa. En av de primära funktionerna för HSD17B13 är dess roll i fettsyrametabolismen, särskilt vid oxidationen av långkedjiga fettsyror. HSD17B13 är lokaliserad till peroxisomerna, cellulära organeller som är involverade i fettsyrametabolismen, där den katalyserar omvandlingen av långkedjiga fettacyl-CoAs till motsvarande 3-ketoacyl-CoAs. Denna enzymatiska aktivitet är nödvändig för nedbrytningen av fettsyror för att generera energi genom beta-oxidation, en process som sker i mitokondrierna och peroxisomerna. HSD17B13 har dessutom varit inblandad i regleringen av lipidhomeostas och utvecklingen av metaboliska störningar som icke-alkoholorsakad fettlever (NAFLD) och alkoholorsakad leversjukdom (ALD). Genetiska variationer i HSD17B13-genen har förknippats med känslighet för NAFLD och ALD, vilket tyder på en potentiell roll för HSD17B13 i patogenesen för dessa tillstånd. Dessutom kan HSD17B13 modulera lipidackumulering och inflammation i levern och därigenom påverka utvecklingen av leversjukdomar. Nya studier har dessutom visat att HSD17B13 kan ha ytterligare funktioner utöver fettsyrametabolismen. Det har föreslagits att det interagerar med andra proteiner och signalvägar som är involverade i cellulära processer som apoptos, fibros och inflammation. Ytterligare forskning behövs dock för att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom dessa potentiella funktioner hos HSD17B13 och deras betydelse för hälsa och sjukdom. Sammanfattningsvis är HSD17B13 ett enzym som är involverat i fettsyrametabolism och lipidhomeostas, främst lokaliserat till levern. Dess roll i fettsyraoxidation och hepatisk lipidmetabolism gör det till en potentiellt viktig aktör i utvecklingen av metaboliska störningar, särskilt NAFLD och ALD. Ytterligare forskning om HSD17B13 och dess regleringsmekanismer kan ge insikter om dess fysiologiska funktioner och terapeutiska potential vid leversjukdomar och metaboliska störningar.

JHY (Jellybean Homologue Y): JHY, analogt med sin namne i Matrix Metallopeptidase-familjen, är en central aktör i cellulära processer, om än i ett distinkt sammanhang. Detta protein är grundläggande för att orkestrera intracellulära signalkaskader som reglerar viktiga aspekter av cellbeteende och funktion. Genom sitt engagemang i signaltransduktionsvägar påverkar JHY olika fysiologiska fenomen, allt från cellproliferation och differentiering till cellmigration och överlevnad. Den intrikata kontroll som JHY utövar på cellulära aktiviteter understryker dess betydelse för att upprätthålla en korrekt cellulär homeostas. Avvikelser i JHY:s uttryck eller funktion har dock varit inblandade i olika patologiska tillstånd, inklusive cancerutveckling, neurodegenerativa sjukdomar och dysreglering av immunförsvaret. Att avslöja de komplicerade mekanismer som styr JHY:s roll i cellulär signalering kan erbjuda lovande vägar för terapeutisk intervention, särskilt i sjukdomar som kännetecknas av dysreglerade cellulära beteenden.

KANSL1, även känt som KAT8 Regulatory NSL Complex Subunit 1, är ett protein som spelar en avgörande roll för kromatinreglering och genuttryck. Det är en komponent i histonacetyltransferas (HAT)-komplexet Non-Specific Lethal (NSL), som ansvarar för acetylering av histonproteiner, särskilt histon H4 vid lysin 16 (H4K16ac), en modifiering som förknippas med transkriptionsaktivering och kromatinremodellering. En av de primära funktionerna för KANSL1 inom NSL-komplexet är dess roll i regleringen av genuttryck genom modifiering av kromatinstrukturen. NSL-komplexet riktar in sig på specifika genomiska loci och katalyserar acetyleringen av histonproteiner, vilket leder till en öppen kromatinstruktur som underlättar transkriptionsaktivering. Denna process möjliggör ett effektivt uttryck av gener som är involverade i olika cellulära processer, inklusive utveckling, differentiering och proliferation. Dessutom har KANSL1 varit inblandad i regleringen av neuronal utveckling och funktion. Mutationer i KANSL1-genen har förknippats med Koolen-De Vries syndrom (KdVS), en sällsynt genetisk sjukdom som kännetecknas av intellektuell funktionsnedsättning, utvecklingsförsening och utmärkande ansiktsdrag. Haploinsufficiens av KANSL1, där en kopia av genen är förlorad eller muterad, tros bidra till de neurologiska utvecklingsavvikelser som observeras hos individer med KdVS. KANSL1 är dessutom involverad i DNA-reparationsmekanismer och upprätthållande av genomisk stabilitet. Det interagerar med andra proteiner som är involverade i DNA-skador, vilket tyder på en roll i det cellulära svaret på DNA-skador och upprätthållandet av genomets integritet. Sammanfattningsvis är KANSL1 en kritisk komponent i NSL-histonacetyltransferaskomplexet, som är involverat i kromatinreglering, genuttryck och upprätthållande av genomisk stabilitet. Dysreglering av KANSL1-funktionen har kopplats till neurologiska utvecklingsstörningar, vilket understryker dess betydelse för hjärnans normala utveckling och funktion. Ytterligare forskning om de molekylära mekanismer som ligger bakom KANSL1-funktionen kan ge insikter om dess roll i hälsa och sjukdom.

MYPOP (Myb-relaterad transkriptionsfaktorpartner): I likhet med MMP15:s roll i den extracellulära matrisen (ECM) fungerar MYPOP som en viktig regulator inom det intrikata nätverket av transkriptionell kontroll. Som partner till Myb-relaterade transkriptionsfaktorer spelar MYPOP en viktig roll för att modulera genuttrycksmönster som är viktiga för olika cellulära processer, inklusive proliferation, differentiering och cellcykelprogression. Genom sitt engagemang i transkriptionsreglering påverkar MYPOP olika fysiologiska fenomen, såsom vävnadsutveckling, immunsvar och upprätthållande av homeostas. Dysreglering av MYPOP-uttryck eller -aktivitet har varit inblandad i många patologiska tillstånd, inklusive cancer, utvecklingsstörningar och immunrelaterade sjukdomar. Den exakta orkestreringen av MYPOP-medierad transkriptionskontroll understryker dess betydelse för cellulär funktion och dess potential som ett terapeutiskt mål för sjukdomar som involverar avvikande genuttrycksmönster.

NR2F2 (nukleär receptor underfamilj 2 grupp F medlem 2): NR2F2, även känd som COUP-TFII, är en transkriptionsfaktor som är involverad i utvecklingen och funktionen hos flera organ, inklusive hjärtat och kärlsystemet. Den reglerar gener som är involverade i angiogenes (bildning av nya blodkärl) och metaboliska processer. Onormal funktion hos NR2F2 har betydelse för utvecklingsstörningar och olika cancerformer, där den kan påverka tumörtillväxt och metastasering.

NRBF2, även känt som Nuclear Receptor Binding Factor 2, är ett protein som är involverat i autofagi, en cellulär process som ansvarar för nedbrytning och återvinning av skadade eller onödiga cellulära komponenter. NRBF2 spelar en avgörande roll i regleringen av autofagi genom att underlätta bildandet av autofagosomer, dubbelmembraniga vesiklar som uppslukar och separerar cellulär last för nedbrytning. En av NRBF2:s primära funktioner är dess interaktion med det autofagi-initierande kinaskomplexet, ULK1 (Unc-51 Like Autophagy Activating Kinase 1)-komplexet. NRBF2 binder till ULK1-komplexet, som består av ULK1, ATG13, FIP200 och ATG101, och främjar dess stabilitet och aktivitet. Denna interaktion är avgörande för aktiveringen av ULK1-kinasaktiviteten, som fosforylerar mål nedströms som är involverade i autofagosombildning och mognad. Dessutom deltar NRBF2 i regleringen av olika cellulära processer som är associerade med autofagi, inklusive näringsavkänning, energihomeostas och cellulära stressresponser. Det fungerar som ett byggnadsställningsprotein, förmedlar protein-proteininteraktioner inom autofagimaskineriet och koordinerar sammansättningen av autofagosomala membran. Dessutom har dysreglering av NRBF2-uttryck eller funktion varit inblandad i olika mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurodegenerativa störningar och metaboliska störningar. Förändrade NRBF2-nivåer eller mutationer i NRBF2 har associerats med defekter i autofagiregleringen, vilket leder till onormal ackumulering av proteinaggregat, dysfunktionella organeller och försämrad cellulär homeostas. Sammanfattningsvis är NRBF2 en kritisk regulator av autofagi, som underlättar bildandet av autofagosomer och koordinerar den autofagiska processen. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom NRBF2:s funktion är avgörande för att förstå dess roll i hälsa och sjukdom och för att utveckla riktade terapier för autofagirelaterade sjukdomar.

PNPLA3 (Patatinliknande fosfolipasdomäninnehållande protein 3): PNPLA3 kodar för ett enzym som kallas adiponutrin eller patatinliknande fosfolipasdomäninnehållande protein 3 (PNPLA3). Det är involverat i lipidmetabolismen och hydrolysen av triglycerider i adipocyter. Genetiska variationer i PNPLA3 är förknippade med leversjukdomar, inklusive icke-alkoholorsakad fettleversjukdom (NAFLD).

SERPINA1 (medlem 1 i serpinfamilj A): SERPINA1, även känt som alfa-1-antitrypsin, är en viktig proteasinhibitor som främst produceras i levern och spelar en viktig roll för att skydda lungorna från neutrofil elastas. Brist på SERPINA1 kan leda till alfa-1-antitrypsinbrist, en genetisk sjukdom som orsakar lungsjukdomar som emfysem och kronisk obstruktiv lungsjukdom (KOL), samt leversjukdomar. Det är avgörande för att upprätthålla balansen mellan proteolytisk aktivitet i lungvävnader.

SLCO1B1, även känt som Solute Carrier Organic Anion Transporter Family Member 1B1, är ett membranbundet transportörprotein som främst finns i levern. Det spelar en avgörande roll för upptaget av olika endogena och exogena föreningar, inklusive gallsyror, hormoner, läkemedel och toxiner, från blodomloppet till hepatocyter (leverceller). En av de primära funktionerna hos SLCO1B1 är dess medverkan i leverns upptag av gallsyror, en process som är nödvändig för gallsyrornas homeostas och bildandet av galla. Genom att transportera gallsyror över hepatocyternas sinusoidala membran underlättar SLCO1B1 deras clearance från blodomloppet och deras efterföljande inkorporering i galla, som sedan utsöndras i gallgångarna och slutligen i mag-tarmkanalen. SLCO1B1 ansvarar också för upptaget av olika läkemedel och xenobiotika i hepatocyter, där de kan genomgå metabolism, avgiftning eller utsöndring. Transportaktiviteten hos SLCO1B1 kan ha en betydande inverkan på läkemedlens farmakokinetik och farmakodynamik, vilket påverkar deras effekt, toxicitet och potential för läkemedelsinteraktioner. Dessutom har genetiska variationer i SLCO1B1-genen associerats med förändrad transportaktivitet och farmakokinetik för vissa läkemedel. Polymorfismer i SLCO1B1 har t.ex. kopplats till variationer i statinrespons och risken för statininducerad myopati, en vanlig biverkning av statinbehandling. Sammanfattningsvis är SLCO1B1 ett kritiskt transportörprotein som är involverat i leverns upptag av gallsyror, läkemedel och andra föreningar, med konsekvenser för metabolismen av gallsyror, läkemedelsdisposition och klinisk farmakologi. Att förstå SLCO1B1:s roll i läkemedelstransport och metabolism är avgörande för att optimera läkemedelsbehandlingen och minimera risken för biverkningar.

TNFSF12, även känd som Tumor Necrosis Factor Ligand Superfamily Member 12 eller TWEAK (TNF-like weak inducer of apoptosis), är en cytokin som tillhör superfamiljen tumörnekrosfaktor (TNF). Den spelar olika roller vid inflammation, immunitet, vävnadshomeostas och reglering av celldöd. En av de primära funktionerna hos TNFSF12 är dess roll i moduleringen av immunsvar och inflammation. TNFSF12 kan fungera som både en proinflammatorisk och antiinflammatorisk cytokin, beroende på den cellulära kontexten och de involverade signalvägarna. Den främjar produktionen av inflammatoriska cytokiner och kemokiner, rekryterar immunceller till inflammationshärdar och stimulerar aktiveringen av endotelceller och fibroblaster. TNFSF12 är dessutom involverad i regleringen av vävnadsombyggnad och reparationsprocesser. Det främjar proliferation, migration och aktivering av olika celltyper, inklusive fibroblaster, endotelceller och mesenkymala stamceller, vilket bidrar till vävnadsregenerering och sårläkning. Dessutom kan TNFSF12 inducera apoptos eller celldöd i vissa celltyper, särskilt cancerceller, genom aktivering av pro-apoptotiska signalvägar. Dessutom har dysreglering av TNFSF12-uttryck eller -signalering varit inblandad i olika mänskliga sjukdomar, inklusive autoimmuna sjukdomar, inflammatoriska sjukdomar och cancer. Förändrade TNFSF12-nivåer eller avvikande TNFSF12-signalvägar kan bidra till kronisk inflammation, vävnadsskada och tumörutveckling. Sammanfattningsvis är TNFSF12 en multifunktionell cytokin som är involverad i immunreglering, inflammation, vävnadsreparation och celldöd. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom TNFSF12:s funktion är avgörande för att förstå dess roll i hälsa och sjukdom och för att utveckla riktade terapier mot inflammatoriska och autoimmuna sjukdomar samt cancer.

UBQLN2, även känt som Ubiquilin-2, är ett protein som är involverat i ubiquitin-proteasomsystemet (UPS), en viktig väg för proteinnedbrytning i celler. Det tillhör proteinfamiljen ubiquilin, som kännetecknas av att de innehåller ubiquitinliknande (UBL) och ubiquitinassocierade (UBA) domäner som underlättar interaktioner med ubiquitinerade proteiner och proteasomkomponenter. En av de primära funktionerna för UBQLN2 är dess roll i kvalitetskontroll och nedbrytning av proteiner. UBQLN2 fungerar som en skyttelfaktor som underlättar leveransen av ubiquitinerade proteiner till proteasomen för nedbrytning. Den binder till ubiquitinerade proteiner via sin UBA-domän och interagerar med komponenter i proteasomen, vilket främjar en effektiv nedbrytning av felveckade eller skadade proteiner. Dessutom är UBQLN2 inblandad i regleringen av proteinaggregering och clearance, särskilt i samband med neurodegenerativa sjukdomar. Mutationer i UBQLN2-genen har associerats med amyotrofisk lateralskleros (ALS) och andra neurodegenerativa sjukdomar som kännetecknas av ackumulering av proteinaggregat, såsom Alzheimers sjukdom och Parkinsons sjukdom. Dysfunktionell UBQLN2 kan försämra clearance av felveckade proteiner, vilket leder till deras aggregering och bildandet av patologiska inneslutningar i nervceller. UBQLN2 är dessutom involverad i olika cellulära processer, inklusive transkriptionsreglering, DNA-reparation och cellsignalering. Den interagerar med en mängd olika proteinpartners och är inblandad i regleringen av protein-proteininteraktioner och cellulära reaktioner på stress och miljörelaterade signaler. Sammanfattningsvis är UBQLN2 ett multifunktionellt protein som är involverat i proteinkvalitetskontroll, nedbrytning och cellulär homeostas. Dysreglering av UBQLN2-funktionen har varit inblandad i neurodegenerativa sjukdomar och andra sjukdomar som är förknippade med proteinaggregering, vilket belyser dess betydelse för att upprätthålla proteinhomeostas och cellulär funktion. Ytterligare forskning om de molekylära mekanismerna bakom UBQLN2-funktionen kan ge insikter om dess roll i hälsa och sjukdom och potentiella terapeutiska strategier för associerade tillstånd.

XDH, eller xantindehydrogenas, är ett enzym som spelar en avgörande roll i purinmetabolismen, en process som ansvarar för syntes och nedbrytning av purinnukleotider som adenin och guanin. XDH katalyserar omvandlingen av hypoxantin till xantin och xantin till urinsyra, den slutliga produkten av purinnedbrytningen hos människor. En av de viktigaste funktionerna för XDH är dess medverkan i nedbrytningen av puriner till urinsyra, en process som är nödvändig för att eliminera överskott av puriner från kroppen. Puriner härrör från kosten och nedbrytningen av nukleinsyror, och deras metabolism är noggrant reglerad för att upprätthålla purinhomeostas. XDH hjälper till att omvandla xantin, en mellanprodukt i purinkatabolismen, till urinsyra, som sedan utsöndras från kroppen via njurarna. XDH är dessutom ett nyckelenzym vid bildandet av reaktiva syreföreningar (ROS) och reaktiva kväveföreningar (RNS) i celler. Under omvandlingen av hypoxantin och xantin till urinsyra genererar XDH superoxidradikaler och väteperoxid som biprodukter. ROS och RNS kan fungera som signalmolekyler i cellulära processer, men överdriven produktion kan leda till oxidativ stress och cellskador. Dessutom har dysreglering av XDH-aktivitet eller uttryck varit inblandat i olika mänskliga sjukdomar, inklusive gikt och ischemi-reperfusionsskada. Gikt kännetecknas av att urinsyrakristaller bildas i leder på grund av förhöjda nivåer av urinsyra i blodet, ofta till följd av nedsatt XDH-aktivitet eller ökat purinintag. Ischemi-reperfusionsskada uppstår när vävnader berövas syre (ischemi) och sedan reperfunderas, vilket leder till oxidativ skada som medieras av XDH-genererade ROS. Sammanfattningsvis är XDH ett kritiskt enzym som är involverat i purinmetabolismen och katalyserar omvandlingen av hypoxantin och xantin till urinsyra. Att förstå regleringen av XDH-aktiviteten och dess roll i hälsa och sjukdom är avgörande för att klargöra purinmetabolismens vägar och utveckla terapier för purinrelaterade sjukdomar.

ABT1, även känt som Activator of Basal Transcription 1, är ett protein som spelar en viktig roll i regleringen av genuttryck genom att främja initieringen av transkription. Det är en komponent i transkriptionsmaskineriet RNA-polymeras I (Pol I), som ansvarar för att transkribera ribosomala RNA-gener (rRNA-gener) för att generera ribosomala RNA-transkript. En av ABT1:s primära funktioner är dess roll som transkriptionsfaktor som binder till specifika DNA-sekvenser inom promotorregionerna för rRNA-gener. Genom att binda till dessa promotorsekvenser rekryterar ABT1 andra transkriptionsfaktorer och RNA-polymeras I-komplexet för att initiera transkriptionen av rRNA-generna. Denna process är avgörande för produktionen av ribosomalt RNA, som är en grundläggande komponent i ribosomerna, det cellulära maskineri som ansvarar för proteinsyntesen. ABT1 är dessutom involverat i regleringen av ribosomalt RNA-transkription som svar på olika cellulära signaler och miljörelaterade signaler. Det kan interagera med andra proteiner och reglerande faktorer för att modulera aktiviteten hos RNA-polymeras I och hastigheten för syntes av rRNA i celler. Dessutom har ABT1 varit inblandad i att koordinera ribosombiogenes med celltillväxt och proliferation, vilket säkerställer korrekt cellfunktion och homeostas. Dessutom har dysreglering av ABT1-uttryck eller -aktivitet förknippats med vissa sjukdomar och störningar, inklusive cancer. Förändringar i ABT1-nivåer eller -funktion kan störa ribosomal RNA-transkription och ribosombiogenes, vilket leder till avvikande proteinsyntes och celltillväxt. Således kan ABT1 fungera som ett potentiellt mål för terapeutiska ingrepp som syftar till att modulera cellulär proliferation och tumörtillväxt i cancer. Sammanfattningsvis är ABT1 en transkriptionsfaktor som är involverad i regleringen av ribosomal RNA-transkription och ribosombiogenes. Dess roll i att koordinera ribosomal RNA-syntes med cellulär tillväxt och proliferation understryker dess betydelse i cellulär fysiologi och dess potentiella implikationer i sjukdomspatogenes, särskilt i cancer. Ytterligare forskning om ABT1 och dess regleringsmekanismer kan ge insikter om dess roll i hälsa och sjukdom och dess potential som ett terapeutiskt mål.

CYP19A1, även känt som aromatas, är ett enzym som katalyserar omvandlingen av androgener (t.ex. testosteron) till östrogener (t.ex. estradiol). Denna process är avgörande för biosyntesen av östrogen, som spelar en viktig roll i olika fysiologiska processer, inklusive sexuell utveckling, reproduktion, benmetabolism och kardiovaskulär hälsa. En av de primära funktionerna för CYP19A1 är dess roll i syntesen av östrogen från androgener. Det uttrycks i olika vävnader, inklusive äggstockar, testiklar, placenta, fettvävnad och hjärna. Hos kvinnor är CYP19A1 främst ansvarigt för östrogenproduktionen i äggstockarna, där det omvandlar androgener som produceras av binjurarna till östrogener. Hos män uttrycks CYP19A1 i testiklarna och omvandlar androgener till östrogener, vilket bidrar till den lokala östrogensyntesen. Dessutom regleras CYP19A1:s uttryck och aktivitet av olika faktorer, inklusive hormonella signaler, tillväxtfaktorer och miljöfaktorer. Hormonell reglering av CYP19A1 är särskilt viktig under menstruationscykeln, graviditeten och klimakteriet, där fluktuationer i östrogennivåerna spelar nyckelroller för reproduktiv fysiologi och hälsa. Dessutom har dysreglering av CYP19A1:s uttryck eller aktivitet kopplats till olika sjukdomar och tillstånd hos människor. Avvikelser i östrogensyntesen på grund av mutationer i CYP19A1-genen eller förändringar i dess reglering har förknippats med störningar i den sexuella utvecklingen, infertilitet, hormonberoende cancer (såsom bröst- och prostatacancer) och osteoporos. Sammanfattningsvis är CYP19A1 ett kritiskt enzym som är involverat i östrogenbiosyntesen och katalyserar omvandlingen av androgener till östrogener. Att förstå regleringen och funktionen hos CYP19A1 är avgörande för att klargöra östrogenets roll i hälsa och sjukdom och för att utveckla riktade terapier för östrogenrelaterade sjukdomar.

DGKB (Diacylglycerolkinas Beta): DGKB är ett enzym som omvandlar diacylglycerol till fosfatidinsyra, vilket spelar en avgörande roll i lipidsignalvägar. Det är involverat i olika cellulära processer, inklusive insulinkänslighet och neurotransmittorsignalering. Dysreglering av DGKB har förknippats med metaboliska störningar och är av intresse vid studier av sjukdomar som diabetes och fetma.

EIF4A1, även känd som Eukaryotic Translation Initiation Factor 4A1, är ett mycket konserverat RNA-helikasenzym som är involverat i initieringen av translation, en grundläggande process i proteinsyntesen. Det är en medlem av DEAD-box RNA-helikasfamiljen och spelar en avgörande roll för att avveckla sekundära strukturer i mRNA-molekyler, så att ribosomerna kan komma åt initieringskodonet och påbörja proteinsyntesen. En av de primära funktionerna för EIF4A1 är dess roll i sammansättningen av det eukaryota translationsinitieringskomplexet. Tillsammans med andra eukaryota initieringsfaktorer binder EIF4A1 till den otranslaterade 5'-regionen (UTR) av mRNA och scannar längs mRNA-molekylen tills den stöter på initieringskodonet. Under denna process använder EIF4A1 ATP-hydrolys för att avveckla sekundära RNA-strukturer, vilket underlättar rekryteringen av den lilla ribosomala subenheten och initieringen av translation. EIF4A1 är dessutom involverad i regleringen av genuttryck och proteinsyntes som svar på olika cellulära signaler och miljörelaterade signaler. Den interagerar med reglerande proteiner och signalvägar som modulerar translationsinitieringen och därigenom styr hastigheten och effektiviteten hos proteinsyntesen i cellerna. Dysreglering av EIF4A1-aktivitet eller uttryck har kopplats till olika sjukdomar, inklusive cancer, där avvikande translationsinitiering bidrar till tumörtillväxt, metastasering och läkemedelsresistens. Dessutom har EIF4A1 identifierats som ett potentiellt terapeutiskt mål för utveckling av cancerbehandlingar. Hämning av EIF4A1-aktivitet eller uttryck har i prekliniska studier visat sig hämma tumörcellsproliferation och inducera apoptos, vilket understryker dess betydelse som ett mål för cancerbehandling. Sammanfattningsvis är EIF4A1 en kritisk komponent i det eukaryota translationsinitieringsmaskineriet, som spelar en central roll i avvecklingen av mRNA:s sekundära strukturer och initieringen av proteinsyntesen. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom EIF4A1:s funktion är avgörande för att förstå dess roll i normal cellulär fysiologi och sjukdomspatologi, och för att utveckla riktade terapier för tillstånd som är förknippade med dysreglerad translationsinitiering.

ESR1, även känt som Estrogen Receptor Alpha, är ett protein som tillhör familjen nukleära hormonreceptorer och fungerar som en transkriptionsfaktor. Det spelar en avgörande roll för att förmedla effekterna av östrogen, ett steroidhormon, i olika vävnader i hela kroppen. En av ESR1:s primära funktioner är att reglera genuttrycket som svar på östrogenbindning. I frånvaro av östrogen befinner sig ESR1 i cytoplasman i ett inaktivt tillstånd, bundet till värmechockproteiner. Vid bindning av östrogen genomgår ESR1 en konformationsförändring, dissocierar från värmechockproteinerna och förflyttas till cellkärnan. I kärnan binder ESR1 till specifika DNA-sekvenser som kallas östrogenresponselement (ERE) inom målgenernas regulatoriska regioner och modulerar därigenom deras transkription. ESR1 är dessutom involverat i regleringen av många fysiologiska processer, inklusive men inte begränsat till reproduktiv utveckling, benmetabolism, kardiovaskulär funktion och kognitiv funktion. I reproduktionssystemet spelar ESR1 en central roll i utvecklingen och upprätthållandet av kvinnliga sekundära sexuella egenskaper, reglering av menstruationscykeln och upprätthållande av graviditet. ESR1 är dessutom viktigt för regleringen av bentäthet och benstyrka, där östrogen som signalerar via ESR1 skyddar mot osteoporos och benbrott. Dessutom har dysreglering av ESR1-signalering varit inblandad i olika sjukdomar, särskilt hormonrelaterade cancerformer som bröstcancer. Vid bröstcancer kan avvikande ESR1-signalering driva på tumörtillväxt och tumörprogression. Terapeutiska strategier inriktade på ESR1, såsom selektiva östrogenreceptormodulatorer (SERM) eller östrogenreceptornedreglerare (ERD), används ofta vid behandling av östrogenreceptorpositiv bröstcancer för att blockera ESR1-aktiviteten eller minska dess uttryck. Sammanfattningsvis är ESR1 en viktig regulator av östrogensignalering och genuttryck, med olika roller i flera fysiologiska processer och sjukdomstillstånd. Att förstå de molekylära mekanismer som ligger bakom ESR1:s funktion är avgörande för att klargöra dess roll i hälsa och sjukdom och för att utveckla riktade terapier för tillstånd som förknippas med dysreglerad östrogen signalering, särskilt hormonrelaterade cancerformer.

FAM9A, eller Family with Sequence Similarity 9 Member A, är en proteinkodande gen som tillhör en familj av gener med sekvenslikhet. Även om FAM9A:s specifika funktioner fortfarande är under utredning och inte är fullständigt karakteriserade, är det känt att den uttrycks i olika vävnader, inklusive hjärnan, testiklarna och äggstockarna, vilket tyder på potentiella roller i cellulära processer i dessa organ. Beteckningen "FAM" betecknar vanligtvis en genfamilj vars medlemmar delar sekvenslikhet men kan ha olika funktioner. Ofta är gener inom FAM-familjen involverade i olika cellulära processer, såsom cellsignalering, transkriptionsreglering eller protein-protein-interaktioner. Även om den exakta funktionen hos FAM9A ännu inte är helt klarlagd, kan förståelsen av dess uttrycksmönster och potentiella interaktioner med andra cellulära komponenter ge insikter om dess biologiska roller. Ytterligare experimentella studier krävs för att avslöja de specifika funktionerna hos FAM9A och dess bidrag till cellulär fysiologi och patologi. Sammanfattningsvis är FAM9A en gen inom en familj av gener med sekvenslikhet, och dess exakta funktion är ännu inte fastställd. Ytterligare forskning behövs för att klargöra dess biologiska roller och betydelse i cellulära processer.

FKBP4, även känt som FK506-bindande protein 4 eller FKBP52, är en medlem av familjen FK506-bindande protein (FKBP), som är peptidyl-prolyl cis-trans isomeraser (PPIaser) som fungerar som molekylära chaperoner. FKBP4 finns främst i cellernas cytoplasma och kärna och är involverat i regleringen av proteinveckning, trafficking och signaltransduktion. En av de viktigaste funktionerna hos FKBP4 är dess roll som co-chaperon för steroidhormonreceptorer, inklusive glukokortikoidreceptorn (GR) och androgenreceptorn (AR). FKBP4 interagerar med dessa receptorer i cytoplasman och underlättar deras korrekta veckning och sammansättning i funktionella komplex med värmechockproteiner (HSP). Vid ligandbindning dissocierar FKBP4 från receptorn, vilket gör att den kan translokeras till cellkärnan och reglera gentranskriptionen. Dessutom är FKBP4 inblandad i regleringen av olika cellulära processer, inklusive celltillväxt, differentiering och apoptos. Den interagerar med en rad olika proteinpartners, inklusive kinaser, fosfataser och transkriptionsfaktorer, och påverkar deras aktivitet och funktion. FKBP4 har visat sig modulera signalvägar som är involverade i cellöverlevnad, stressrespons och immunreglering. Dessutom har dysreglering av FKBP4-uttryck eller -aktivitet associerats med vissa mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, neurodegenerativa sjukdomar och metabolt syndrom. Förändrade FKBP4-nivåer har observerats i tumörvävnader, där de kan bidra till tumörprogression, metastasering och resistens mot terapi. Dessutom har FKBP4-polymorfismer kopplats till känslighet för neurodegenerativa sjukdomar och metaboliska störningar. Sammanfattningsvis är FKBP4 ett multifunktionellt protein som är involverat i proteinveckning, chaperonaktivitet och signaltransduktion, med implikationer för olika fysiologiska processer och sjukdomstillstånd. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom FKBP4-funktionen är avgörande för att förstå dess roll i hälsa och sjukdom och för att utveckla riktade terapier för associerade sjukdomar.

GOLT1A, även känt som Golgi transport 1A protein, är en medlem av Golgi-transportfamiljen som är involverad i regleringen av vesikulär trafik inom celler, särskilt i samband med Golgi-apparaten. Golgiapparaten är en viktig organell som ansvarar för bearbetning, sortering och modifiering av proteiner och lipider som syntetiseras i det endoplasmatiska retikulumet (ER) innan de transporteras till sina slutdestinationer. Även om specifika detaljer om GOLT1A är begränsade, är proteiner inom Golgi-transportfamiljen ofta involverade i att förmedla förflyttningen av lastvesiklar mellan olika avdelningar i Golgi-apparaten och mellan Golgi-apparaten och andra cellulära organeller. Denna process är nödvändig för att upprätthålla Golgi-apparatens strukturella och funktionella integritet och för att reglera utsöndringen av proteiner och lipider till det extracellulära utrymmet eller andra cellkompartment. Golgi-transportproteiner som GOLT1A kan dessutom delta i sorteringen och förpackningen av lastmolekyler i transportvesiklar, samt i fusionen av vesiklar med målmembran. Genom att samordna dessa processer bidrar Golgi-transportproteiner till korrekt lokalisering och utsöndring av proteiner och lipider, som är avgörande för olika cellulära funktioner, inklusive cellsignalering, celladhesion och immunsvar. Dessutom har dysreglering av Golgi-transportproteiner, inklusive GOLT1A, varit inblandad i olika mänskliga sjukdomar, såsom neurodegenerativa störningar, cancer och genetiska syndrom som påverkar Golgi-funktionen. Dysfunktion i vesikulära trafikprocesser kan störa cellulär homeostas, försämra proteinutsöndring och bidra till sjukdomspatogenes. Sammanfattningsvis är GOLT1A en medlem av Golgi-transportproteinfamiljen som är involverad i regleringen av vesikulär trafik inom celler, särskilt inom Golgi-apparaten. Ytterligare forskning behövs för att klargöra de specifika rollerna för GOLT1A och dess bidrag till cellulär fysiologi och sjukdomsprocesser.

GPR139, även känt som G-proteinkopplad receptor 139, är ett protein som tillhör superfamiljen G-proteinkopplade receptorer (GPCR). Det uttrycks främst i det centrala nervsystemet, särskilt i regioner som är förknippade med regleringen av neurotransmittorsystem och neuronal aktivitet. Även om de specifika funktionerna hos GPR139 fortfarande håller på att klargöras, tror man att den spelar en roll i moduleringen av neurotransmission, särskilt i regleringen av dopamin- och glutamatsignalering. Studier har visat att GPR139 kan fungera som en hämmande receptor, eftersom dess aktivering leder till minskade cAMP-nivåer (cykliskt adenosinmonofosfat) och minskad neuronal excitabilitet. Dessutom har GPR139 varit inblandad i regleringen av olika fysiologiska processer, inklusive aptit och ämnesomsättning. Prekliniska studier har visat att GPR139-agonister kan minska födointaget och kroppsvikten i djurmodeller, vilket tyder på en potentiell roll i kontrollen av energibalansen och regleringen av födointaget. Dessutom har GPR139 uppmärksammats som ett potentiellt terapeutiskt mål för behandling av neuropsykiatriska och metaboliska störningar. Dysreglering av GPR139-signalering har associerats med tillstånd som schizofreni, depression och fetma, vilket understryker dess betydelse för att upprätthålla normal fysiologisk funktion. Sammanfattningsvis är GPR139 en G-proteinkopplad receptor som uttrycks i det centrala nervsystemet och som är involverad i moduleringen av neurotransmission, aptit och metabolism. Ytterligare forskning om GPR139:s signalvägar och fysiologiska funktioner kan ge insikter om dess roll i hälsa och sjukdom och dess potential som ett terapeutiskt mål för olika sjukdomar.

JHY (Jellybean Homologue Y): JHY, analogt med sin namne i Matrix Metallopeptidase-familjen, är en central aktör i cellulära processer, om än i ett distinkt sammanhang. Detta protein är grundläggande för att orkestrera intracellulära signalkaskader som reglerar viktiga aspekter av cellbeteende och funktion. Genom sitt engagemang i signaltransduktionsvägar påverkar JHY olika fysiologiska fenomen, allt från cellproliferation och differentiering till cellmigration och överlevnad. Den intrikata kontroll som JHY utövar på cellulära aktiviteter understryker dess betydelse för att upprätthålla en korrekt cellulär homeostas. Avvikelser i JHY:s uttryck eller funktion har dock varit inblandade i olika patologiska tillstånd, inklusive cancerutveckling, neurodegenerativa sjukdomar och dysreglering av immunförsvaret. Att avslöja de komplicerade mekanismer som styr JHY:s roll i cellulär signalering kan erbjuda lovande vägar för terapeutisk intervention, särskilt i sjukdomar som kännetecknas av dysreglerade cellulära beteenden.

KCNIP4, även känt som Kv channel-interacting protein 4, tillhör familjen Kv channel-interacting proteins (KCNIPs), även kända som Kv channel regulatory proteins (KCHIPs). Dessa proteiner är associerade med spänningsstyrda kaliumkanaler (Kv) och modulerar deras funktion. En av de primära funktionerna för KCNIP4 är dess roll i regleringen av Kv-kanalernas egenskaper. Kv-kanaler är integrerade membranproteiner som spelar en avgörande roll för att kontrollera den elektriska aktiviteten i celler genom att reglera flödet av kaliumjoner över cellmembranen. KCNIP4 interagerar med Kv-kanaler och modulerar deras gating-kinetik, spänningsberoende och trafik till cellmembranet, vilket påverkar varaktigheten och amplituden hos aktionspotentialer och cellernas excitabilitet. Dessutom uttrycks KCNIP4 i olika vävnader, inklusive hjärnan, hjärtat och skelettmuskulaturen, där Kv-kanaler spelar viktiga roller för att reglera neuronal excitabilitet, hjärtats repolarisering och muskelkontraktion. I hjärnan är KCNIP4 särskilt rikligt förekommande i regioner som är involverade i inlärning och minne, vilket tyder på att den är involverad i neuronal plasticitet och kognitiva funktioner. Dessutom har dysreglering av KCNIP4-uttryck eller -funktion varit inblandad i olika neurologiska och kardiovaskulära sjukdomar. Förändrad Kv-kanalaktivitet på grund av dysreglerade KCNIP4-nivåer eller mutationer i KCNIP4-genen kan störa neuronal excitabilitet och synaptisk överföring, vilket bidrar till tillstånd som epilepsi, schizofreni och Alzheimers sjukdom. Dessutom kan avvikelser i hjärtats Kv-kanalfunktion i samband med KCNIP4-dysfunktion leda till arytmier och plötslig hjärtdöd. Sammanfattningsvis är KCNIP4 ett reglerande protein som modulerar Kv-kanalernas funktion och påverkar den elektriska excitabiliteten hos celler i olika vävnader. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger till grund för interaktionen mellan KCNIP4 och Kv-kanaler är avgörande för att förstå deras roll i normal fysiologi och sjukdomspatogenes, och för att utveckla riktade terapier för sjukdomar som är förknippade med avvikande Kv-kanalfunktion.

LIN28B är ett mycket konserverat RNA-bindande protein som spelar olika och avgörande roller för att reglera olika cellulära processer, inklusive stamcellsunderhåll, utveckling, metabolism och onkogenes. Det tillhör LIN28-familjen, som också inkluderar LIN28A. En av de primära funktionerna hos LIN28B är dess inblandning i posttranskriptionell reglering av genuttryck genom bindning till specifika mRNA-mål. LIN28B fungerar främst som en translationsrepressor, som hämmar translationen av sina mål-mRNA genom att blockera rekryteringen av ribosomer. LIN28B kan också påverka mRNA-stabilitet och bearbetning genom interaktioner med RNA-bindande proteiner och mikroRNA (miRNA). LIN28B är dessutom en viktig regulator för stamcellers pluripotens och differentiering. Den undertrycker biogenesen av let-7 miRNA, som är viktiga regulatorer av cellulär differentiering och utveckling, och främjar därmed upprätthållandet av pluripotenta stamceller. Förutom sin roll i stamceller är LIN28B också involverad i vävnadsutveckling och regenerering, samt metaboliska processer som glukosmetabolism och insulinkänslighet. Dessutom har dysreglering av LIN28B-uttryck eller -aktivitet kopplats till olika mänskliga sjukdomar, särskilt cancer. LIN28B är ofta överuttryckt i olika cancertyper och är associerat med tumörprogression, metastasering och kemoresistens. Det främjar tumörbildning genom att hämma let-7 miRNA-aktivitet, vilket leder till derepression av onkogena vägar och förbättrad cellproliferation, överlevnad och invasion. Sammanfattningsvis är LIN28B ett multifunktionellt RNA-bindande protein som är involverat i reglering av olika cellulära processer, inklusive stamcellsunderhåll, utveckling, metabolism och onkogenes. Att klargöra de molekylära mekanismer som ligger bakom LIN28B:s funktion är avgörande för att förstå dess roll i normal fysiologi och sjukdomspatogenes, och för att utveckla riktade terapier för sjukdomar som är förknippade med LIN28B-dysreglering, särskilt cancer.

MANBA (Mannosidas Beta): MANBA kodar för ett lysosomalt enzym som är involverat i nedbrytningen av N-länkade glykoproteiner. Det katalyserar hydrolysen av de beta-länkade mannosresterna i glykoproteiner, vilket spelar en avgörande roll i nedbrytningen av glykoproteiner. Brister i MANBA-aktivitet kan leda till lysosomala lagringssjukdomar, som kännetecknas av ackumulering av onedbrutna glykoproteiner, vilket påverkar cellfunktionen och leder till kliniska manifestationer.

ORM1, även känt som Orosomucoid 1 eller Alpha-1-acid glycoprotein 1, är ett glykoprotein som huvudsakligen syntetiseras i levern och utsöndras i blodomloppet. Det tillhör de akutfasreagerande proteinerna, som produceras som svar på inflammation, infektion eller vävnadsskada. En av de primära funktionerna för ORM1 är dess roll i moduleringen av immunsvaret och inflammation. Under akutfasreaktioner uppregleras produktionen av ORM1 av proinflammatoriska cytokiner, såsom interleukin-6 (IL-6) och tumörnekrosfaktor-alfa (TNF-α). ORM1 spelar en reglerande roll vid inflammation genom att binda till olika substanser, inklusive läkemedel, hormoner och lipider, och modulera deras distribution och aktivitet. Dessutom kan ORM1 interagera med immunceller och cytokiner och påverka deras funktion och det övergripande inflammatoriska svaret. ORM1 är dessutom involverad i transport och leverans av hydrofoba molekyler, som läkemedel och hormoner, i blodomloppet. Den binder till dessa molekyler och ökar därmed deras löslighet och stabilitet i den vattenhaltiga miljön i blodet. Denna funktion hos ORM1 är avgörande för regleringen av läkemedlens farmakokinetik och farmakodynamik, samt distributionen och biotillgängligheten av hormoner och andra bioaktiva molekyler. Dessutom kan ORM1-nivåerna fungera som biomarkörer för olika sjukdomstillstånd. Förändringar i ORM1-koncentrationen i blodet är förknippade med inflammatoriska sjukdomar, infektioner, cancer och vissa metaboliska störningar. Övervakning av ORM1-nivåer kan ge värdefull information om hur allvarlig inflammationen eller sjukdomsaktiviteten är och kan vara till hjälp vid diagnos, prognos och behandlingsövervakning. Sammanfattningsvis är ORM1 ett glykoprotein som reagerar i akut fas och som är involverat i moduleringen av immunsvaret, inflammation och transporten av hydrofoba molekyler i blodomloppet. Att förstå ORM1:s roll i hälsa och sjukdom är avgörande för att klargöra dess diagnostiska och terapeutiska potential och för att utveckla strategier för att modulera dess aktivitet vid olika patologiska tillstånd.

PPP2R3C (Regulatorisk underenhet B''Gamma till proteinfosfatas 2): Denna gen kodar för en reglerande underenhet i proteinfosfatas 2-komplexet (PP2A), som är ett serin/treonin-fosfatas som är involverat i kontrollen av celltillväxt och celldelning. PPP2R3C modulerar aktiviteten hos PP2A och påverkar olika signalvägar som är relaterade till cellulära stressreaktioner, reparation av DNA-skador och apoptos. Dess roll är avgörande för att upprätthålla cellulär homeostas och för regleringen av cellcykelns kontrollpunkter.

SRD5A2, eller 5-alfa-reduktas 2, är ett enzym som katalyserar omvandlingen av testosteron till dihydrotestosteron (DHT), en mer potent androgen. Det uttrycks främst i androgenkänsliga vävnader, inklusive prostatakörteln, hårfolliklar och yttre könsorgan. En av de primära funktionerna för SRD5A2 är dess roll i androgenmetabolismen och regleringen av androgensignalering. Testosteron, som främst syntetiseras i testiklarna, binjurarna och äggstockarna, fungerar som prekursor för DHT. SRD5A2 omvandlar testosteron till DHT genom att reducera 4,5 dubbelbindningen i A-ringen, vilket ökar affiniteten hos androgenreceptorn (AR) för DHT. DHT-bindning till AR leder till aktivering av androgenresponsiva gener, vilket förmedlar de fysiologiska effekterna av androgener i målvävnader. Dessutom är SRD5A2-medierad omvandling av testosteron till DHT avgörande för utveckling och underhåll av manliga sekundära sexuella egenskaper, inklusive ansikts- och kroppshårtillväxt, fördjupning av rösten och utveckling av prostatakörteln och yttre genitalier. Dessutom är DHT inblandat i regleringen av talgproduktionen i huden och tillväxten av hårsäckar i hårbotten. Dessutom har dysreglering av SRD5A2-aktivitet eller uttryck associerats med olika androgenrelaterade sjukdomar. Mutationer i SRD5A2-genen kan leda till 5-alfa-reduktasbrist, ett tillstånd som kännetecknas av nedsatt DHT-produktion och maskulinisering hos individer med manliga kromosomer (XY) men tvetydiga genitalier eller kvinnliga yttre genitalier. Dessutom har avvikande DHT-signalering kopplats till tillstånd som godartad prostatahyperplasi (BPH), androgen alopeci (skallighet hos män) och prostatacancer. Sammanfattningsvis är SRD5A2 ett nyckelenzym som är involverat i androgenmetabolismen och katalyserar omvandlingen av testosteron till DHT. Att förstå regleringen och funktionen hos SRD5A2 är avgörande för att klargöra dess roll i normal fysiologi och sjukdomspatogenes och för att utveckla riktade terapier för androgenrelaterade sjukdomar.

AKR1E2 (Aldo-Keto Reduktas Familj 1 Medlem E2): AKR1E2 är en del av aldo-keto-reduktasfamiljen, som är involverad i avgiftningen av aldehyder och ketoner. Den specifika funktionen hos AKR1E2 är inte helt klarlagd, men medlemmar av denna familj spelar roller i metabolismen och svaret på oxidativ stress. Forskning om AKR1E2 kan ge insikter om metaboliska störningar och cellulär respons på miljöstressorer.

ARL14EP (ADP-ribosyleringsfaktorliknande protein 14E): ARL14EP, en medlem av ADP-ribosyleringsfaktorliknande (ARL) proteinfamiljen, fungerar som en viktig regulator i olika cellulära processer, främst genom att modulera intracellulär vesikulär trafficking och membrandynamik. Detta protein spelar en central roll när det gäller att styra rörelsen av vesiklar inom celler, vilket påverkar processer som proteinutsöndring, endocytos och organellorganisation. Dessutom är ARL14EP inblandat i cellsignalvägar och cytoskeletal reglering, vilket ytterligare understryker dess betydelse för cellulär funktion. Dysreglering av ARL14EP-uttryck eller aktivitet har förknippats med flera patologiska tillstånd, inklusive neurodegenerativa störningar, cancerutveckling och metaboliska sjukdomar. Förståelse av den exakta ...

ASB13, även känt som Ankyrin repeat and SOCS box protein 13, är en medlem av ASB-familjen av proteiner, som kännetecknas av förekomsten av ankyrin repeat-domäner och en SOCS-box-domän. Dessa proteiner är involverade i regleringen av proteinnedbrytning och signalöverföringsvägar i celler. En av de primära funktionerna hos ASB13 är dess roll som ett E3-ubiquitinligas, vilket underlättar ubiquitinering och efterföljande nedbrytning av specifika proteinmål. SOCS-boxdomänen hos ASB13 interagerar med komponenter i ubiquitin-proteasomsystemet, inklusive E2 ubiquitin-konjugerande enzymer och Cullin-RING-ligas (CRL) komplex, vilket gör att ASB13 kan katalysera överföringen av ubiquitinmolekyler till målproteiner. Denna process leder till att de märkta proteinerna bryts ned av proteasomen, vilket reglerar deras förekomst och aktivitet i cellen. ASB13 har dessutom varit inblandad i regleringen av olika cellulära processer och signalvägar. Den kan interagera med specifika proteinsubstrat som är involverade i cellcykelprogression, apoptos, cellmigration och differentiering, och därigenom påverka cellbeteende och fysiologi. Dessutom kan ASB13-medierad ubiquitinering och nedbrytning av vissa signalmolekyler modulera aktiviteten hos signalvägar som är involverade i utveckling, immunitet och sjukdom. Dessutom kan ASB13:s uttrycksmönster och funktioner variera mellan olika vävnader och celltyper, vilket återspeglar dess olika roller i cellulär homeostas och funktion. Dysreglering av ASB13-uttryck eller -aktivitet har associerats med olika sjukdomstillstånd, inklusive cancer, hjärt-kärlsjukdomar och neurologiska störningar, vilket belyser dess potentiella betydelse för sjukdomspatogenes. Sammanfattningsvis är ASB13 ett E3-ubiquitinligasprotein som är involverat i regleringen av proteinnedbrytning och signalöverföringsvägar. Dess mångsidiga funktioner och interaktioner med specifika proteinmål gör det till en viktig regulator av cellulära processer och fysiologi. Ytterligare klargörande av ASB13:s molekylära mekanismer och roller i hälsa och sjukdom kan ge insikter om dess potential som ett terapeutiskt mål vid olika patologiska tillstånd.

CACNB2, även känt som Calcium Channel Voltage-Dependent Beta 2 Subunit, är ett protein som spelar en avgörande roll för funktionen hos spänningsstyrda kalciumkanaler (VGCC). Dessa kanaler ansvarar för att reglera kalciuminflödet i cellerna som svar på förändringar i membranpotentialen, och styr därigenom olika fysiologiska processer som frisättning av neurotransmittorer, muskelsammandragning och genuttryck. En av de primära funktionerna hos CACNB2 är dess roll som en reglerande underenhet till VGCC. Den interagerar med de porbildande alfa-subenheterna i VGCC och modulerar deras biofysiska egenskaper, inklusive spänningskänslighet, kinetik för kanalöppning och stängning samt kalciumkonduktans. CACNB2 hjälper till att reglera aktiviteten och lokaliseringen av VGCC i olika celltyper och vävnader, och därigenom finjustera kalciumsignalering och cellulära responser. CACNB2 är dessutom involverad i förmedlingen av synaptisk överföring och plasticitet i nervceller. Den reglerar kalciuminflödet till presynaptiska terminaler, vilket påverkar frisättningen av neurotransmittorer och den synaptiska styrkan. CACNB2 är dessutom inblandat i postsynaptiska signalkaskader, där det modulerar kalciumtillförseln till dendritiska spines och bidrar till synaptiska plasticitetsprocesser som långtidspotentiering (LTP) och långtidsdepression (LTD), vilka är grundläggande för inlärning och minne. Dessutom har genetiska variationer eller mutationer i CACNB2-genen förknippats med olika neurologiska och neuropsykiatriska sjukdomar, inklusive epilepsi, autismspektrumstörningar och schizofreni. Dysreglering av kalciumsignalering som medieras av CACNB2-dysfunktion kan störa neuronal excitabilitet, synaptisk överföring och nätverksaktivitet, vilket bidrar till patofysiologin för dessa sjukdomar. Sammanfattningsvis är CACNB2 en kritisk reglerande underenhet av VGCC, som är involverad i moduleringen av kalciuminflöde och signalering i neuroner och andra celltyper. Att förstå de molekylära mekanismer som ligger bakom CACNB2:s funktion är avgörande för att klargöra dess roll i normal fysiologi och sjukdomspatogenes och för att utveckla riktade terapier för sjukdomar som är förknippade med dysreglerad kalciumsignalering.

CYP19A1, även känt som aromatas, är ett enzym som katalyserar omvandlingen av androgener (t.ex. testosteron) till östrogener (t.ex. estradiol). Denna process är avgörande för biosyntesen av östrogen, som spelar en viktig roll i olika fysiologiska processer, inklusive sexuell utveckling, reproduktion, benmetabolism och kardiovaskulär hälsa. En av de primära funktionerna för CYP19A1 är dess roll i syntesen av östrogen från androgener. Det uttrycks i olika vävnader, inklusive äggstockar, testiklar, placenta, fettvävnad och hjärna. Hos kvinnor är CYP19A1 främst ansvarigt för östrogenproduktionen i äggstockarna, där det omvandlar androgener som produceras av binjurarna till östrogener. Hos män uttrycks CYP19A1 i testiklarna och omvandlar androgener till östrogener, vilket bidrar till den lokala östrogensyntesen. Dessutom regleras CYP19A1:s uttryck och aktivitet av olika faktorer, inklusive hormonella signaler, tillväxtfaktorer och miljöfaktorer. Hormonell reglering av CYP19A1 är särskilt viktig under menstruationscykeln, graviditeten och klimakteriet, där fluktuationer i östrogennivåerna spelar nyckelroller för reproduktiv fysiologi och hälsa. Dessutom har dysreglering av CYP19A1:s uttryck eller aktivitet kopplats till olika sjukdomar och tillstånd hos människor. Avvikelser i östrogensyntesen på grund av mutationer i CYP19A1-genen eller förändringar i dess reglering har förknippats med störningar i den sexuella utvecklingen, infertilitet, hormonberoende cancer (såsom bröst- och prostatacancer) och osteoporos. Sammanfattningsvis är CYP19A1 ett kritiskt enzym som är involverat i östrogenbiosyntesen och katalyserar omvandlingen av androgener till östrogener. Att förstå regleringen och funktionen hos CYP19A1 är avgörande för att klargöra östrogenets roll i hälsa och sjukdom och för att utveckla riktade terapier för östrogenrelaterade sjukdomar.

ECHDC3, även känt som Enoyl-CoA Hydratase Domain-Containing Protein 3, är ett enzym som är involverat i fettsyrametabolismen. ECHDC3 innehåller en domän som är karakteristisk för enoyl-CoA-hydrataser, som katalyserar hydreringen av enoyl-CoA-mellanprodukter i β-oxidationsvägen för nedbrytning av fettsyror. En av de primära funktionerna för ECHDC3 är dess roll i β-oxidation av fettsyror, en metabolisk process som sker i mitokondrier och peroxisomer och som är nödvändig för energiproduktionen. Under β-oxidation bryts fettsyror ned till acetyl-CoA-molekyler, som kan ingå i citronsyracykeln för att generera ATP, cellens primära energivaluta. ECHDC3 deltar i hydreringssteget i β-oxidationen och omvandlar enoyl-CoA-mellanprodukter till β-hydroxi-acyl-CoA-föreningar, som kan bearbetas ytterligare för att producera energi. Dessutom kan ECHDC3 spela ytterligare roller i cellulär metabolism och lipidhomeostas utöver β-oxidation av fettsyror. Den kan delta i metabolismen av andra lipidarter eller interagera med proteiner som är involverade i lipidsyntes, lagring eller transport. Dessutom har dysreglering av ECHDC3-uttryck eller aktivitet associerats med vissa metaboliska störningar, inklusive fetma, insulinresistens och dyslipidemi, även om de specifika mekanismer som ligger till grund för dessa samband ännu inte har klargjorts. Sammanfattningsvis är ECHDC3 ett enzym som är involverat i fettsyrametabolismen, särskilt i β-oxidationsvägen. Dess roll som katalysator för hydratiseringen av enoyl-CoA-intermediärer bidrar till energiproduktion och lipidhomeostas i celler. Ytterligare forskning om ECHDC3 och dess funktioner kan ge insikter om dess roll i hälsa och sjukdom, samt dess potential som ett terapeutiskt mål vid metaboliska störningar.

FSHR, eller follikelstimulerande hormonreceptor, är en G-proteinkopplad receptor (GPCR) som främst uttrycks på ytan av granulosaceller i äggstockarna hos kvinnor och Sertoliceller hos män. Den spelar en avgörande roll för regleringen av reproduktionsfunktionen genom att förmedla effekterna av follikelstimulerande hormon (FSH), ett glykoproteinhormon som utsöndras av den främre hypofysen. En av de viktigaste funktionerna hos FSHR är dess roll i follikulogenesen, den process genom vilken äggstocksfolliklar utvecklas och mognar. Hos kvinnor binder FSH till FSHR på granulosaceller i äggstocksfolliklar, vilket leder till en kaskad av intracellulära signalhändelser som främjar follikeltillväxt, proliferation och differentiering. FSHR-aktivering stimulerar granulosacellsproliferation, aromatasuttryck och östradiolproduktion, vilket är viktigt för follikelmognad och ägglossning. FSHR är dessutom involverat i spermatogenes, processen för spermieproduktion, hos män. FSH binder till FSHR på Sertoliceller i testiklarnas seminiferösa tubuli, vilket stimulerar Sertolicellernas proliferation och funktion. FSHR-aktivering i Sertoliceller främjar produktionen av faktorer som är nödvändiga för spermatogenes, inklusive androgenbindande protein (ABP) och inhibin, som reglerar utvecklingen och mognaden av spermieceller. Dessutom har dysreglering av FSHR-signalering varit inblandad i olika reproduktionsstörningar och tillstånd. Mutationer i FSHR-genen kan leda till onormal FSHR-funktion och resultera i tillstånd som primär ovarialinsufficiens (POI) hos kvinnor eller försämrad spermatogenes och infertilitet hos män. Dessutom regleras FSHR:s uttryck och aktivitet av olika faktorer, inklusive gonadala steroider, gonadotropiner och intraovariella och intratestikulära faktorer, som påverkar reproduktionsfunktionen och fertiliteten. Sammanfattningsvis är FSHR en kritisk receptor som är involverad i regleringen av reproduktionsfunktionen och förmedlar effekterna av FSH i äggstocksfolliklar och testikulära Sertoliceller. Att förstå de molekylära mekanismer som ligger bakom FSHR-signalering är avgörande för att klargöra dess roll i fertilitet och reproduktion och för att utveckla riktade terapier för reproduktionsstörningar och infertilitet.

GAD2 (glutamatdekarboxylas 2): GAD2 är avgörande för syntesen av gamma-aminosmörsyra (GABA), en viktig neurotransmittor i hjärnan. Den spelar en roll i regleringen av neuronal excitabilitet och har varit inblandad i sjukdomar som epilepsi och ångestsyndrom.

GATA3 (GATA-bindande protein 3): GATA3 är en transkriptionsfaktor som spelar en viktig roll i utvecklingen och differentieringen av olika celltyper, inklusive T-celler och bröstkörtelceller. Den är viktig för immunsvar och utveckling av bröstvävnad. Mutationer i GATA3 kan leda till immunbrist och bröstcancer.

KLF6, eller Krüppel-liknande faktor 6, är en transkriptionsfaktor som tillhör den Krüppel-liknande familjen av zinkfingerproteiner. Den spelar en avgörande roll för regleringen av genuttryck, cellproliferation, differentiering, apoptos och olika biologiska processer som är involverade i utveckling, vävnadshomeostas och sjukdomspatogenes. En av de primära funktionerna hos KLF6 är dess roll som transkriptionsregulator. Den binder till specifika DNA-sekvenser inom målgenernas regulatoriska regioner, så kallade Krüppel-like factor binding sites, och modulerar därigenom deras transkriptionsaktivitet. KLF6 kan fungera både som en transkriptionsaktivator och en repressor, beroende på det cellulära sammanhanget och de specifika målgener som är involverade. Genom sin transkriptionsaktivitet reglerar KLF6 uttrycket av gener som är involverade i olika cellulära processer, inklusive cellcykelkontroll, apoptos, angiogenes och vävnadsombyggnad. Dessutom är KLF6 inblandad i olika fysiologiska och patologiska processer. Det spelar kritiska roller i utvecklingen och differentieringen av vävnader och organ under embryogenesen. Hos vuxna är KLF6 involverat i vävnadshomeostas, sårläkning och svar på cellulär stress. Dysreglering av KLF6-uttryck eller -aktivitet har förknippats med olika mänskliga sjukdomar, inklusive cancer, hjärt-kärlsjukdom, leversjukdom och metaboliska störningar. Dessutom har KLF6 visat sig vara en potentiell tumörhämmare i flera typer av cancer. Den reglerar uttrycket av gener som är involverade i cellcykelprogression, apoptos och metastasering, och hämmar därigenom tumörtillväxt och progression. Förlust av KLF6-uttryck eller funktion på grund av genetiska förändringar, epigenetiska modifieringar eller dysreglerade signalvägar observeras i många cancerformer och är förknippat med aggressivt tumörbeteende, dålig prognos och resistens mot terapi. Sammanfattningsvis är KLF6 en mångsidig transkriptionsfaktor med olika roller i genreglering och cellulär fysiologi. Att förstå de molekylära mekanismer som ligger till grund för KLF6-funktionen är avgörande för att klargöra dess roll i normal utveckling och sjukdomspatogenes och för att utveckla riktade terapier för sjukdomar som är förknippade med dysreglerad KLF6-signalering, särskilt cancer.

OR2B6 tillhör genfamiljen olfaktoriska receptorer (OR), som ansvarar för att upptäcka och känna igen luktmolekyler i miljön. Dessa receptorer finns på ytan av olfaktoriska sensoriska neuroner i det olfaktoriska epitelet i näshålan. En av de primära funktionerna för OR2B6, liksom för andra olfaktoriska receptorer, är dess roll i luktdetektering och olfaktorisk signaltransduktion. OR2B6 binder specifikt till vissa luktmolekyler som finns i den omgivande luften, vilket utlöser en signalkaskad i den olfaktoriska sensoriska neuronen. Denna kaskad leder slutligen till att elektriska signaler genereras som överförs till hjärnan, där de tolkas som specifika lukter. Dessutom bidrar OR2B6, tillsammans med andra luktreceptorer, till den otroliga mångfalden av förmågor att känna igen lukter hos människor. Människans luktsystem kan urskilja ett stort antal olika lukter, som var och en motsvarar specifika kombinationer av luktmolekyler och luktreceptorer. Denna förmåga att urskilja ett brett spektrum av lukter är avgörande för olika fysiologiska processer, inklusive livsmedelsdetektering, miljöavkänning och sociala interaktioner. Dessutom kan variationer i OR2B6 och andra olfaktoriska receptorgener bidra till skillnader i luktuppfattning mellan individer. Genetisk polymorfism i dessa gener kan påverka känsligheten eller specificiteten hos luktreceptorer, vilket påverkar en individs förmåga att upptäcka vissa lukter eller uppfatta dem annorlunda än andra. Sammanfattningsvis är OR2B6 en luktreceptorgen som är involverad i luktdetektering och luktsignaltransduktion. Att förstå funktionen och mångfalden hos luktreceptorer som OR2B6 är avgörande för att förstå komplexiteten i människans luktsinne och dess roll i olika fysiologiska och beteendemässiga processer.

PFKFB3, eller 6-fosfofrukto-2-kinas/fruktos-2,6-bifosfatas 3, är ett enzym som spelar en avgörande roll i cellernas energimetabolism, särskilt i glykolysen, den process där glukos metaboliseras för att producera energi. PFKFB3 reglerar nivåerna av fruktos-2,6-bisfosfat (F2,6BP), en potent allosterisk regulator av 6-fosfofrukto-1-kinas (PFK-1), ett nyckelenzym i glykolysen. En av de primära funktionerna hos PFKFB3 är dess roll i att främja glykolysen genom att syntetisera F2,6BP. F2,6BP aktiverar allosteriskt PFK-1, som katalyserar omvandlingen av fruktos-6-fosfat (F6P) till fruktos-1,6-bisfosfat (F1,6BP), ett kritiskt steg i regleringen av glykolysen. Genom att öka F2,6BP-nivåerna stimulerar PFKFB3 PFK-1-aktiviteten, vilket ökar flödet av glukos genom den glykolytiska vägen och främjar ATP-produktionen. PFKFB3 har dessutom varit inblandad i olika cellulära processer utöver glykolysen. Den spelar en roll för cellproliferation, överlevnad och angiogenes, processer som kräver höga nivåer av energi och metaboliter för att stödja snabb tillväxt och delning. PFKFB3-uttrycket är ofta uppreglerat i cancerceller och förknippas med ökad glykolytisk metabolism, tumörtillväxt och motståndskraft mot apoptos. PFKFB3 är dessutom ett potentiellt mål för cancerterapi och metaboliska sjukdomar. Hämning av PFKFB3-aktivitet eller uttryck kan undertrycka glykolysen, försämra cancercellsproliferationen och inducera apoptos i prekliniska modeller. Att rikta in sig på PFKFB3 kan dessutom ha terapeutiska fördelar vid andra sjukdomstillstånd som kännetecknas av dysreglerad metabolism, såsom diabetes och kardiovaskulära sjukdomar. Sammanfattningsvis är PFKFB3 en nyckelregulator för glykolys och cellulär metabolism, med viktiga roller i energiproduktion, cellproliferation och sjukdomspatogenes. Att förstå de molekylära mekanismer som ligger till grund för PFKFB3:s funktion är avgörande för att klargöra dess roll i hälsa och sjukdom och för att utveckla riktade terapier för tillstånd som förknippas med dysreglerad metabolism, särskilt cancer och metaboliska störningar.

UBE3A (Ubiquitin Protein Ligase E3A): UBE3A kodar för ett E3-ubiquitinligasenzym som spelar en roll i proteinnedbrytningen via ubiquitin-proteasomvägen. Mutationer i UBE3A är associerade med Angelmans syndrom, en neurologisk utvecklingsstörning som kännetecknas av intellektuell funktionsnedsättning och utvecklingsförsening.

UCN3, även känt som Urocortin 3, är ett peptidhormon som tillhör familjen kortikotropinfrisättande faktorer (CRF). Det uttrycks främst i det centrala nervsystemet, särskilt i hjärnregioner som är involverade i reglering av stressrespons, t.ex. hypotalamus, amygdala och hjärnstammen. En av de primära funktionerna hos UCN3 är dess roll i moduleringen av stressresponsen och ångestrelaterade beteenden. Liksom andra medlemmar av CRF-familjen fungerar UCN3 som en neuromodulator, som påverkar aktiviteten hos neuroner och kretsar som är involverade i de fysiologiska och beteendemässiga reaktionerna på stress. UCN3 binder till och aktiverar specifika receptorer, inklusive CRF-receptor typ 2 (CRF2), vilket leder till nedströms signalkaskader som reglerar frisättning av neurotransmittorer, neuronal excitabilitet och synaptisk plasticitet. UCN3 är dessutom involverat i regleringen av olika fysiologiska processer utöver stressresponsen. Det spelar en roll i regleringen av aptit, energibalans, kardiovaskulär funktion och gastrointestinal motilitet. UCN3-signalering är också inblandad i att modulera humör och affektiva tillstånd, med potentiella konsekvenser för humörstörningar som depression och ångeststörningar. Dessutom har dysreglering av UCN3-uttryck eller -signalering associerats med olika psykiatriska och neurologiska sjukdomar. Förändringar i UCN3-nivåer eller CRF2-receptoraktivitet har rapporterats vid tillstånd som depression, ångeststörningar, posttraumatiskt stressyndrom (PTSD) och irritabel tarm (IBS), vilket tyder på en potentiell roll för UCN3-dysreglering i patofysiologin för dessa störningar. Sammanfattningsvis är UCN3 ett peptidhormon som spelar en avgörande roll för att modulera stressreaktioner, ångestrelaterade beteenden och olika fysiologiska processer. Ytterligare förståelse av UCN3-signalmekanismer och dess interaktioner med andra neurotransmittorsystem kan ge insikter om dess roll i hälsa och sjukdom, och kan leda till utveckling av nya terapeutiska strategier för stressrelaterade och neuropsykiatriska störningar.

ZNF438, även känt som Zinc Finger Protein 438, är en medlem av zinkfingerproteinfamiljen, som kännetecknas av förekomsten av zinkfingerdomäner som medierar DNA-bindning och protein-proteininteraktioner. Dessa proteiner är involverade i olika cellulära processer, inklusive transkriptionsreglering, kromatinomvandling och RNA-bearbetning. En av de primära funktionerna hos ZNF438 är dess roll som transkriptionsfaktor eller regulator av genuttryck. Genom sina zinkfingerdomäner binder ZNF438 till specifika DNA-sekvenser i genomet och modulerar därigenom transkriptionen av målgener. Genom att interagera med andra transkriptionsregulatorer, kromatinmodifierande enzymer eller transkriptionella co-faktorer kan ZNF438 antingen aktivera eller hämma uttrycket av sina målgener, beroende på det cellulära sammanhanget och de specifika målgener som är involverade. Dessutom har ZNF438 varit inblandad i olika biologiska processer och vägar. Den kan spela en roll i cellproliferation, differentiering, apoptos och utveckling, samt i responsen på cellulär stress eller miljöstimuli. Dysreglering av ZNF438-uttryck eller funktion har associerats med vissa sjukdomar eller tillstånd, inklusive cancer, utvecklingsstörningar och neurologiska störningar, även om de specifika mekanismer som ligger till grund för dessa associationer ännu inte har klarlagts. Dessutom kan ZNF438 delta i protein-proteininteraktioner eller proteinkomplex som är involverade i andra cellulära processer utöver transkriptionsreglering. Det kan interagera med andra proteiner för att bilda multiproteinkomplex som är involverade i kromatinomvandling, RNA-bearbetning eller proteinnedbrytning, och därigenom bidra till regleringen av ytterligare cellulära funktioner. Sammanfattningsvis är ZNF438 ett zinkfingerprotein som är involverat i transkriptionsreglering och potentiellt andra cellulära processer. Ytterligare forskning behövs för att klargöra de specifika målgener och vägar som regleras av ZNF438, liksom dess roll i normal fysiologi och sjukdomspatogenes. Att förstå de molekylära mekanismer som ligger bakom ZNF438:s funktion kan ge insikter om dess biologiska betydelse och potentiella terapeutiska tillämpningar.

PTER (fosfotriesterasrelaterat protein): Analogt med MMP15:s engagemang i ombyggnad av extracellulär matrix (ECM), spelar PTER en avgörande roll i cellulär avgiftning och reglering av metabolism. Som medlem av den fosfotriesterasrelaterade proteinfamiljen är PTER involverad i nedbrytningen av olika kemiska föreningar, inklusive organofosfatpesticider och nervmedel. Dess enzymatiska aktivitet bidrar till avgiftningen av dessa skadliga ämnen och skyddar därmed cellerna från kemiska skador. Dessutom har PTER varit inblandad i cellulära signalvägar och metaboliska processer, vilket tyder på bredare roller utöver avgiftning. Dysreglering av PTER-uttryck eller -aktivitet kan ha skadliga effekter och leda till ökad känslighet för kemisk toxicitet och metaboliska störningar. Att förstå de exakta mekanismer som ligger bakom PTER-medierad avgiftning och metabolisk reglering kan ge insikter i sjukdomspatogenes och potentiella terapeutiska strategier för kemiska exponeringsrelaterade störningar.

AKT3, även känt som Protein Kinase B (PKB) gamma, är ett serin/treoninproteinkinas som spelar en avgörande roll i olika cellulära processer, inklusive cellöverlevnad, proliferation, metabolism och tillväxt. Det är en medlem av AKT-familjen av kinaser, som även inkluderar AKT1 och AKT2. En av de primära funktionerna hos AKT3 är dess roll i regleringen av cellöverlevnad och apoptos. AKT3 aktiveras som svar på tillväxtfaktorer, cytokiner och andra extracellulära signaler som stimulerar celltillväxt och cellöverlevnad. Efter aktivering fosforylerar AKT3 nedströmsmål som är involverade i apoptotisk reglering, såsom BAD och caspase-9, vilket leder till att de hämmas och främjar cellöverlevnad. AKT3 är dessutom involverat i regleringen av cellproliferation och celltillväxt. Det fosforylerar och aktiverar proteiner som är involverade i cellcykelprogression, t.ex. cyklinberoende kinashämmare (t.ex. p21 och p27), vilket leder till cellcykelprogression och proliferation. Dessutom främjar AKT3 celltillväxt genom att aktivera mammalian target of rapamycin (mTOR), som reglerar proteinsyntesen och celltillväxten som svar på tillgången på näringsämnen och tillväxtfaktorer. AKT3 är dessutom inblandat i olika fysiologiska processer och sjukdomar. Det spelar en roll för neuronal utveckling, synaptisk plasticitet och hjärnans funktion, särskilt under embryonal utveckling och i den vuxna hjärnan. Dysreglering av AKT3-signalering har varit inblandad i neurologiska sjukdomar, inklusive epilepsi, autismspektrumstörningar och neurologiska utvecklingsstörningar. Dessutom är AKT3 inblandat i cancerutveckling och metastasering. Dysreglerad AKT3-signalering observeras i olika typer av cancer, där den främjar cellöverlevnad, proliferation och metastasering. AKT3-aktivering kan ske genom olika mekanismer, inklusive genetiska förändringar, onkogenaktivering och dysreglerade signalvägar, vilket gör det till ett attraktivt mål för cancerbehandling. Sammanfattningsvis är AKT3 en kritisk regulator av cellöverlevnad, proliferation och tillväxt, med viktiga roller i normal fysiologi och sjukdomspatogenes. Ytterligare förståelse av AKT3-signalmekanismer och dess interaktioner med andra cellulära signalvägar kan ge insikter om dess biologiska betydelse och terapeutiska potential vid olika sjukdomar, inklusive cancer och neurologiska sjukdomar.

ALX4 (ALX Homeobox 4): ALX4 är en transkriptionsfaktor som är involverad i utvecklingen av skallen och extremiteterna. Mutationer i denna gen kan leda till kraniofaciala missbildningar och skelettavvikelser, vilket understryker dess betydelse för benutveckling och morfogenes.

BANK1, även känt som B-cell scaffold protein with ankyrin repeats 1, är ett protein som främst uttrycks i B-lymfocyter, en typ av vita blodkroppar som är viktiga för adaptiv immunitet. BANK1 spelar en viktig roll i moduleringen av B-cellsreceptor (BCR)-signalering, en central process i aktiveringen och differentieringen av B-celler. En av de primära funktionerna för BANK1 är dess medverkan i regleringen av BCR-signalvägen. BANK1 fungerar som ett scaffold-protein och underlättar sammansättningen av signalkomplex vid BCR-engagemang. Det interagerar med olika signalmolekyler, inklusive kinaser, fosfataser och adapterproteiner, och modulerar därigenom nedströms signalkaskader. Genom sin funktion som byggnadsställning reglerar BANK1 viktiga cellulära processer som aktivering av B-celler, proliferation, differentiering och antikroppsproduktion. BANK1 har dessutom varit inblandad i patogenesen för autoimmuna sjukdomar, särskilt systemisk lupus erythematosus (SLE) och reumatoid artrit (RA). Genom genomgripande associationsstudier (GWAS) har man identifierat genetiska varianter i BANK1-genen som är förknippade med ökad känslighet för autoimmuna sjukdomar. Dysreglerad BANK1-signalering kan bidra till avvikande B-cellsaktivering, produktion av autoantikroppar och inflammation som observeras vid dessa tillstånd. BANK1 är dessutom involverad i andra cellulära processer än B-cellssignalering. Den har rapporterats spela en roll i medfödd immunitet, Toll-like receptor (TLR)-signalering och reglering av T-cellssvar. Dessutom är BANK1-uttrycket inte begränsat till B-celler, utan finns även i andra immuncellstyper och icke-immuna vävnader, vilket tyder på bredare funktioner utöver dess ursprungligen identifierade roll i B-celler. Sammanfattningsvis är BANK1 en viktig regulator för B-cellsignalering och funktion, med betydelse för både normala immunsvar och autoimmuna sjukdomar. Ytterligare kartläggning av BANK1:s molekylära mekanismer och interaktioner med andra signalvägar kan ge insikter om dess roll i hälsa och sjukdom och kan potentiellt leda till utveckling av nya terapeutiska strategier för autoimmuna sjukdomar.

BRINP1, eller BMP/retinoic acid-inducible neural-specific protein 1, är en medlem av familjen BRINP (BMP/retinoic acid-inducible neural-specific) proteiner. Det uttrycks främst i hjärnan och har varit inblandat i olika neuronala processer, inklusive neuroutveckling, synaptisk plasticitet och neuronal överlevnad. En av de primära funktionerna hos BRINP1 är dess medverkan i nervsystemets utveckling. Det induceras av faktorer som benmorfogenetiska proteiner (BMP) och retinoinsyra under tidig nervutveckling, vilket tyder på en roll i mönsterbildning och differentiering av neurala progenitorceller. Uttrycket av BRINP1 regleras rumsligt och tidsmässigt i den utvecklande hjärnan, vilket tyder på att det är involverat i processer som neurogenes, neuronal migration och axonvägledning. BRINP1 har dessutom varit inblandad i synaptisk plasticitet, den process genom vilken synapser genomgår aktivitetsberoende förändringar i styrka och konnektivitet. BRINP1 uttrycks i hjärnregioner som förknippas med synaptisk plasticitet, t.ex. hippocampus och cortex. Uttrycksnivåerna för BRINP1 har visat sig förändras som svar på synaptisk aktivitet och signalering av neurotransmittorer, vilket tyder på en roll i synaptisk funktion och plasticitet. BRINP1 kan dessutom spela en roll för neuronal överlevnad och skydd mot neurodegeneration. Det har rapporterats ha anti-apoptotiska egenskaper och kan skydda neuroner från olika skador, inklusive oxidativ stress och excitotoxicitet. Dysreglering av BRINP1-uttryck eller funktion har kopplats till neurologiska utvecklingsstörningar, t.ex. autismspektrumstörningar, samt neurodegenerativa sjukdomar, t.ex. Alzheimers sjukdom och Parkinsons sjukdom. Sammanfattningsvis är BRINP1 ett neuralt specifikt protein som är involverat i olika aspekter av neuronal utveckling, synaptisk plasticitet och neuroprotektion. Ytterligare kartläggning av dess molekylära funktioner och interaktioner med andra neuronala proteiner kan ge insikter om dess roll i normal hjärnfunktion och dess potentiella implikationer i neurologiska sjukdomar.

CNTNAP2, även känt som Contactin Associated Protein-Like 2, är en celladhesionsmolekyl som tillhör superfamiljen neurexin. Den spelar en avgörande roll för nervsystemets utveckling och funktion, särskilt vid neuronal migration, axonstyrning, synaptisk bildning och signaltransduktion. En av de primära funktionerna för CNTNAP2 är dess roll i neuronal migration och axonstyrning under hjärnans utveckling. Den uttrycks främst i det utvecklande nervsystemet, där den interagerar med andra celladhesionsmolekyler, extracellulära matrixproteiner och signalmolekyler för att reglera neuronal migration och axonal vägvisning. Dysreglering av CNTNAP2:s uttryck eller funktion har varit inblandad i olika neurologiska utvecklingsstörningar, inklusive autismspektrumstörningar (ASD), intellektuella funktionsnedsättningar, epilepsi och schizofreni. CNTNAP2 är dessutom involverat i synaptisk bildning och funktion. Den är lokaliserad till neuronernas pre- och postsynaptiska regioner, där den interagerar med presynaptiska neurexiner och postsynaptiska proteiner, såsom PSD-95 och gephyrin. Genom sina interaktioner med dessa proteiner spelar CNTNAP2 en roll i synapsutveckling, mognad och plasticitet, och påverkar frisättning av neurotransmittorer, synaptisk styrka och konnektivitet inom neurala kretsar. CNTNAP2 är dessutom inblandad i språklig och kognitiv utveckling. Genetiska variationer eller mutationer i CNTNAP2-genen har förknippats med språkrelaterade egenskaper, t.ex. tal- och språkstörningar, verbalt flyt och läsförmåga. Dysfunktion i CNTNAP2-signalvägar kan störa nervkretsar som är involverade i språkbearbetning och kommunikation, vilket bidrar till språkrelaterade störningar som specifik språkstörning (SLI) och utvecklingsdyslexi. Sammanfattningsvis är CNTNAP2 en celladhesionsmolekyl som spelar en avgörande roll för neuronal utveckling, synaptisk funktion och kognitiva processer. Ytterligare förståelse av CNTNAP2:s molekylära mekanismer och interaktioner med andra proteiner kan ge insikter om dess roll i normal hjärnutveckling och funktion och dess bidrag till neuropsykiatriska och neurodevelopmentala störningar.

MAF (MAF BZIP transkriptionsfaktor): MAF kodar för en transkriptionsfaktor som är involverad i utveckling och differentiering av olika vävnader, inklusive ögonlinsen och betaceller i bukspottskörteln. Den spelar en roll i regleringen av genuttryck och bestämningen av cellens öde. Mutationer i MAF kan leda till utvecklingsavvikelser och sjukdomar.

PAX5, även känd som Paired Box 5, är en transkriptionsfaktor som spelar en avgörande roll i regleringen av B-cellens utveckling och differentiering. Den tillhör PAX-familjen av transkriptionsfaktorer, som kännetecknas av närvaron av en konserverad paired box-domän, som är involverad i DNA-bindning och protein-protein-interaktioner. En av de primära funktionerna hos PAX5 är dess roll i specificeringen av B-cellslinjen under hematopoesen, den process genom vilken blodceller bildas. PAX5 uttrycks i progenitorceller som är engagerade i B-cellslinjen och är nödvändig för utvecklingen av B-celler från hematopoetiska stamceller. Det reglerar uttrycket av gener som är involverade i bestämningen av B-cellens öde, inklusive de som kodar för immunoglobulin (Ig)-gener, B-cellsreceptorkomponenter och andra viktiga regulatorer av B-cellens utveckling. PAX5 spelar dessutom en avgörande roll för att upprätthålla identiteten och funktionen hos mogna B-celler. Det krävs för uttryck av gener som är associerade med B-cellsaktivering, proliferation och antikroppsproduktion. PAX5 reglerar det transkriptionsprogram som styr B-cellernas svar på antigenstimulering, vilket säkerställer ett korrekt immunsvar mot patogener och främmande antigener. PAX5 har dessutom varit inblandat i patogenesen vid maligniteter i B-celler, särskilt akut lymfoblastisk leukemi i B-celler (B-ALL) och diffust storcelligt B-cellslymfom (DLBCL). Dysreglering av PAX5-uttryck eller funktion, ofta på grund av kromosomala translokationer, genmutationer eller förändrade signalvägar, kan leda till avvikande B-cellsutveckling, proliferation och överlevnad, vilket bidrar till utvecklingen av B-cellslymfom. Sammanfattningsvis är PAX5 en kritisk transkriptionsfaktor som är involverad i regleringen av B-cellers utveckling, differentiering och funktion. Dess roll i B-cellens linjära engagemang, upprätthållande av B-cellens identitet och bidrag till B-cellsmaligniteter belyser dess betydelse för normal immunfunktion och sjukdomspatogenes. Ytterligare förståelse av PAX5:s molekylära mekanismer och interaktioner med andra transkriptionsregulatorer kan ge insikter om dess roll i hälsa och sjukdom, samt potentiella terapeutiska strategier för B-cellsrelaterade sjukdomar.

TRMT6, även känt som tRNA-metyltransferas 6-homolog, är ett enzym som är involverat i den posttranskriptionella modifieringen av transfer-RNA (tRNA). TRMT6 tillhör den klass I-liknande SAM (S-adenosylmetionin)-beroende metyltransferas-superfamiljen och katalyserar metyleringen av specifika nukleotider i tRNA-molekyler. En av de primära funktionerna för TRMT6 är dess roll i modifieringen av adenosinrester vid wobble-positionen i vissa tRNA-molekyler. Denna modifiering är avgörande för att säkerställa en korrekt och effektiv översättning av mRNA till protein under proteinsyntesprocessen. Metylering vid tRNA:s wobble-position hjälper till att stabilisera kodon-antikodon-interaktioner och bidrar till översättningens fidelitet genom att förhindra fel som ramförskjutningar och felläsning av den genetiska koden. Dessutom har TRMT6-medierad tRNA-modifiering varit inblandad i olika cellulära processer, inklusive proteinsyntes, cellproliferation och respons på miljöstress. Korrekt tRNA-modifiering är avgörande för att upprätthålla cellulär homeostas och livskraft, eftersom defekter i tRNA-modifieringsvägarna kan leda till försämrad proteinsyntes, felveckning av proteiner och cellulär dysfunktion. Dessutom har dysreglering av TRMT6-uttryck eller aktivitet förknippats med vissa mänskliga sjukdomar och störningar. Mutationer i gener som kodar för tRNA-metyltransferaser, inklusive TRMT6, har kopplats till neurodegenerativa sjukdomar som amyotrofisk lateralskleros (ALS) och intellektuella funktionsnedsättningar, vilket understryker vikten av korrekt tRNA-modifiering för neuronal funktion och hälsa. Sammanfattningsvis är TRMT6 ett tRNA-metyltransferasenzym som är involverat i den posttranskriptionella modifieringen av tRNA-molekyler. Dess roll i att katalysera metylering vid wobble-positionen av tRNA bidrar till korrekt och effektiv proteinsyntes och är avgörande för cellulär funktion och livskraft. Ytterligare forskning om TRMT6 och dess roll i tRNA-modifieringsvägar kan ge insikter om dess biologiska betydelse och potentiella konsekvenser för hälsa och sjukdom.

BRK1 (Breakpoint cluster region kinase 1): I likhet med MMP15:s centrala roll i omformningen av extracellulär matris (ECM) är BRK1 en viktig aktör i cellulära signalvägar som reglerar cellproliferation, differentiering och migration. Som medlem av breakpoint cluster region kinase-familjen modulerar BRK1 intracellulära signalkaskader och påverkar olika fysiologiska processer såsom cellcykelprogression, cytoskeletal organisation och celladhesion. BRK1 har dessutom varit inblandad i regleringen av immunsvar och onkogena signalvägar, vilket understryker dess betydelse för både normala fysiologiska funktioner och sjukdomspatogenes. Dysreglering av BRK1-uttryck eller -aktivitet har förknippats med cancerutveckling, inflammatoriska sjukdomar och utvecklingsavvikelser. Att klargöra de exakta mekanismer som ligger bakom BRK1-medierad signalering kan ge värdefulla insikter i sjukdomsmekanismer och terapeutiska strategier som riktar in sig på avvikande cellulära signalvägar.

EPDR1 (substrat 15-relaterat protein 1 för epidermal tillväxtfaktorreceptor): I likhet med MMP15:s roll i dynamiken i extracellulär matrix (ECM), är EPDR1 inblandat i cellulära signalvägar som reglerar olika fysiologiska processer, inklusive cellproliferation, överlevnad och differentiering. Som medlem av substratfamiljen för epidermal tillväxtfaktorreceptor (EGFR) interagerar EPDR1 med viktiga signalmolekyler som är involverade i tillväxtfaktorns signalkaskader och modulerar nedströms signaleringshändelser. Detta protein spelar en avgörande roll för att förmedla cellulära svar på extracellulära stimuli, såsom tillväxtfaktorer och cytokiner, och påverkar därigenom beslut om cellers öde och vävnadshomeostas. Dysreglering av EPDR1-uttryck eller -aktivitet har förknippats med olika sjukdomstillstånd, inklusive cancer, neurodegenerativa sjukdomar och immunsjukdomar. Att förstå de exakta mekanismer som ligger bakom EPDR1-medierad signalering kan ge insikter i sjukdomspatogenes och potentiella terapeutiska strategier inriktade på avvikande cellulära signalvägar.